Aktin je uključen u sastav. Građa i funkcije mikrofilamenata

mehaničku funkciju obavljaju proteini: hemoglobin, miozin, kolagen, melanin ili inzulin??? i dobio najbolji odgovor

Odgovor Poline Feigine [gurua]
1. Polimer je visokomolekularni spoj, tvar velike molekulske mase (od nekoliko tisuća do nekoliko milijuna), u kojoj atomi povezani kemijskim vezama tvore linearne ili razgranate lance, kao i prostorne trodimenzionalne strukture. Često se u njegovoj strukturi može razlikovati monomer - ponavljajući strukturni fragment koji uključuje nekoliko atoma. Polimerizacijom iz monomera nastaje polimer. Polimeri uključuju brojne prirodne spojeve: proteine, nukleinske kiseline, polisaharide, kaučuk i druge organske tvari. U većini slučajeva, koncept se odnosi na organske spojeve, ali postoje i mnogi anorganski polimeri. Velik broj polimera dobiva se sintetski na temelju najjednostavnijih spojeva elemenata prirodnog podrijetla reakcijama polimerizacije, polikondenzacije i kemijskih transformacija.
Posebna mehanička svojstva:
elastičnost - sposobnost podvrgavanja visokim reverzibilnim deformacijama pod relativno malim opterećenjem (gume);
niska lomljivost staklastih i kristalnih polimera (plastika, organsko staklo);
sposobnost makromolekula da se orijentiraju pod utjecajem usmjerenog mehaničkog polja (koristi se u proizvodnji vlakana i filmova).
Značajke polimernih otopina:
visoka viskoznost otopine pri niskoj koncentraciji polimera;
Otapanje polimera odvija se kroz fazu bubrenja.
Posebna kemijska svojstva:
sposobnost dramatične promjene njegovih fizičkih i mehaničkih svojstava pod utjecajem malih količina reagensa (vulkanizacija gume, štavljenje kože itd.).
Posebna svojstva polimera objašnjavaju se ne samo njihovom velikom molekularnom težinom, već i činjenicom da makromolekule imaju lančanu strukturu i imaju jedinstveno svojstvo za neživu prirodu - fleksibilnost.
2. Proteini su složeni visokomolekularni prirodni spojevi izgrađeni od aminokiselina. Proteini sadrže 20 različitih aminokiselina, što znači da postoji veliki izbor proteina s različitim kombinacijama aminokiselina. Baš kao što možemo sastaviti beskonačan broj riječi od 33 slova abecede, možemo sastaviti beskonačan broj proteina od 20 aminokiselina. U ljudskom tijelu ima do 100.000 proteina.
Bjelančevine se dijele na proteine (jednostavne bjelančevine) i proteide (složene bjelančevine).
Broj aminokiselinskih ostataka uključenih u molekule je različit: inzulin - 51, mioglobin - 140. Stoga Mr protein od 10 000 do nekoliko milijuna.
Funkcije proteina u tijelu su različite. Oni su velikim dijelom posljedica složenosti i raznolikosti oblika i sastava samih proteina. Proteini su nezamjenjiv građevinski materijal. Jedna od najvažnijih funkcija proteinskih molekula je plastična. Sve stanične membrane sadrže protein čija je uloga raznolika. Količina proteina u membranama je više od polovine mase.
Mnogi proteini imaju kontraktilnu funkciju. To su prije svega proteini aktin i miozin koji ulaze u sastav mišićnih vlakana viših organizama. Mišićna vlakna - miofibrile - dugi su tanki filamenti koji se sastoje od paralelnih tanjih mišićnih filamenata okruženih unutarstaničnom tekućinom. Sadrži otopljenu adenozin trifosfornu kiselinu (ATP), neophodnu za kontrakciju, glikogen - hranjivu tvar, anorganske soli i mnoge druge tvari, posebice kalcij.
Uloga proteina u transportu tvari u tijelu je velika. S različitim funkcionalnim skupinama i složenom strukturom makromolekula, proteini vežu i prenose mnoge spojeve kroz krvotok. To je prvenstveno hemoglobin, koji prenosi kisik iz pluća u stanice. U mišićima tu funkciju preuzima drugi transportni protein – mioglobin.
Druga funkcija proteina je skladištenje. Skladišni proteini uključuju feritin - željezo, ovalbumin - protein jaja, kazein - protein mlijeka, zein - protein sjemena kukuruza.
Regulacijsku funkciju obavljaju proteini hormona.
Hormoni su biološki aktivne tvari koje utječu na metabolizam. Puno

Postoji pet glavnih mjesta na kojima se može izvršiti djelovanje proteina koji vežu aktin. Mogu se vezati za aktinski monomer; sa "šiljastim" ili sporo rastućim krajem filamenta; s "pernatim" ili brzo rastućim krajem; s bočnom površinom žarne niti; i konačno, s dva filamenta odjednom, tvoreći poprečnu vezu između njih. Uz pet navedenih vrsta interakcija, proteini koji vežu aktin mogu biti osjetljivi ili neosjetljivi na kalcij. Uz takvu raznolikost mogućnosti, nije iznenađujuće da je otkriven niz proteina koji vežu aktin i da su neki sposobni za više od jedne vrste interakcija.

Proteini koji se vežu na monomere inhibiraju stvaranje početnica slabljenjem međusobne interakcije monomera. Ovi proteini mogu ili ne moraju smanjiti brzinu produljenja, ovisno o tome može li se kompleks proteina koji veže aktin-aktin pričvrstiti na filamente. Profilin i fragmin su proteini osjetljivi na kalcij koji stupaju u interakciju s monomerima aktina. Oba zahtijevaju kalcij da se veže za aktin. Kompleks profilina s monomerom može se graditi na već postojećim filamentima, ali kompleks fragmina s aktinom ne može. Stoga profilin prvenstveno inhibira nukleaciju, dok fragmin inhibira i nukleaciju i elongaciju. Od tri proteina koji su u interakciji s aktinom neosjetljivi na kalcij, dva - DNaza I i protein koji veže vitamin D - funkcioniraju izvan stanice. Fiziološki značaj njihove sposobnosti vezanja aktina nije poznat. U mozgu pak postoji protein koji, vežući se za monomere, depolimerizira aktinske filamente; njegov depolimerizirajući učinak objašnjava se činjenicom da vezanje monomera dovodi do smanjenja koncentracije aktina dostupnog za polimerizaciju.

"Pernasti" ili brzorastući kraj aktinskih filamenata može se blokirati takozvanim zatvarajućim proteinima, kao i citohalasinom B ili D. Blokiranjem točke brzog sastavljanja filamenta, zatvarajući proteini potiču nukleaciju, ali inhibiraju elongaciju i kraj do -spajanje krajeva niti. Sveukupni učinak je pojava skraćenih filamenata, a to je zbog povećanja broja sjemenki koje se natječu za slobodne monomere i nedostatka pristajanja. Poznata su najmanje četiri proteina koji u prisutnosti kalcija djeluju na sličan način: gelsolin, vilin, fragmin, a također i protein s mol. težine 90 kDa iz trombocita. Svi su oni sposobni smanjiti lag fazu uzrokovanu nukleacijom tijekom polimerizacije pročišćenih monomera i skraćivati već formirane filamente. Postoje i capping proteini neosjetljivi na kalcij. Dakle, vjeverice s molom. mase 31 i 28 kDa iz Acanthamoeba i proteina s mol. težine 65 kDa iz trombocita ostvaruju svoj učinak bez obzira na prisutnost ili odsutnost kalcija.

Druga točka na kojoj je moguća interakcija proteina s filamentima je na "šiljatom" ili sporo rastućem kraju. Vezanje proteina u njemu može pokrenuti nukleaciju i ometati spajanje filamenta. Također utječe na brzinu elongacije, a taj učinak ovisi o koncentraciji aktina. Kada je potonji u rasponu između kritičnih koncentracija za sporo rastuće i brzorastuće krajeve, vezanje proteina na spori kraj će povećati stopu istezanja sprječavajući gubitak monomera na njemu. Međutim, ako koncentracija aktina premaši kritičnu, vezanje proteina na spori kraj dovest će do smanjenja ukupne stope elongacije zbog blokiranja jedne od točaka vezanja monomera. Ukupni rezultat ova tri učinka (poticanje nukleacije, suzbijanje spajanja i suzbijanje elongacije) bit će povećanje broja i smanjenje duljine filamenata. Ti su učinci slični onima koje uzrokuju proteini koji se vežu na "pero" kraj. Zato, da bi se utvrdilo kojoj od dvije klase pripada određeni protein, tj. na kojem kraju filamenata djeluje, potrebno je provesti ili eksperimente o kompeticiji ovog proteina s onima koji se očito vežu na brz kraj, ili eksperimenti s polimerizacijom na već postojećim sjemenkama. Trenutačno je sigurno poznato da se samo jedan protein veže na "šiljasti" ili spororastući kraj aktinskih filamenata, naime akumentin, koji se u velikim količinama nalazi u makrofagima. Moguće je da to vrijedi i za brevin, protein sirutke koji uzrokuje brzo smanjenje viskoznosti otopina F-aktina, skraćujući filamente bez povećanja koncentracije slobodnih monomera. Ni Brevin ni Acumentin nisu osjetljivi na koncentraciju kalcija.

Četvrta vrsta vezanja na aktinske filamente je vezanje na njihovu bočnu površinu bez naknadnog međusobnog povezivanja. Pričvršćivanje proteina na površinu može stabilizirati ili destabilizirati filamente. Tropomiozin se veže na kalcij neosjetljiv način i stabilizira F-aktin, dok se severin i vilin vežu za aktinske filamente i “režu” ih u prisutnosti kalcija.

Ali možda su najučinkovitiji proteini koji vežu aktin oni koji mogu umrežiti aktinske filamente jedne s drugima i time uzrokovati stvaranje gela. Vežući se za F-aktin, ti proteini obično induciraju i nukleaciju. Najmanje četiri fibrilarna proteina za umrežavanje aktina sposobna su inducirati geliranje u odsutnosti kalcija. To su α-aktinin iz trombocita, vilin, fimbrin i aktinogelin iz makrofaga. Svi oni pretvaraju otopinu F-aktina u kruti gel koji može ometati kretanje metalne kuglice; dodatak kalcija uzrokuje otapanje gela. Sva četiri proteina su monomerna. U slučaju villina, molekula proteina može se podijeliti u zasebne domene: jezgru, koja je osjetljiva na kalcij i sposobna se vezati za aktinske filamente i zatvoriti ih, i glavu, koja je potrebna za umrežavanje filamenata u nedostatku od kalcija. Također postoje brojni umrežujući proteini neosjetljivi na kalcij. Dvije od njih, filamin i protein koji veže aktin iz makrofaga, su homodimeri; sastoje se od dugih, fleksibilnih proteinskih podjedinica. Muscle α-actii je još jedan protein za umrežavanje koji nije osjetljiv na kalcij. Vinkulin i protein visoke molekularne težine iz BHK stanica također su sposobni formirati poprečne veze bez pomoći dodatnih proteina. Istovremeno, fascin iz morskih ježinaca sam po sebi može osigurati stvaranje samo uskih, igličastih snopića aktinskih filamenata, a da bi izazvao geliranje potrebna mu je pomoć proteina zvanog mol. težine 220 kDa.

Obitelj spektrina jedna je od najzanimljivijih među onim umrežujućim proteinima na koje kalcij ne utječe izravno. Sam spektrin je (ar)g tetramer, izvorno otkriven u membranskom skeletu eritrocita. Ap-dimeri se međusobno vežu rep za rep, dok glave molekula ostaju slobodne i mogu komunicirati s oligomerima aktina. α-podjedinica svakog dimera također može komunicirati s kalmodulinom, proteinom koji veže kalcij i uključen je u mnoge procese regulirane kalcijem. Još uvijek nije poznato kakav učinak ima vezanje kalmodulina na aktivnost spektrina. Molekule slične spektrinu sada su pronađene u mnogim vrstama stanica, pa bi bilo ispravnije govoriti o obitelji spektrina. Podjedinica spektrina iz eritrocita ima mol. mase 240 kDa. Imunološki srodni protein s istim stupom. masa je pronađena u većini ispitanih vrsta stanica. Mol. masa β3-podjedinice spektrina iz eritrocita je 220 kDa. U kombinaciji s proteinima s mol. težine 240 kDa, reagira s protutijelima protiv a-spektrina, podjedinica s mol. težine 260 kDa (nalazi se u terminalnoj mreži) ili, na primjer, 235 kDa (nalazi se u živčanim stanicama i drugim vrstama stanica). Ovi srodni, imunološki unakrsno reaktivni kompleksi prvi put su opisani kao neovisni proteini i nazvani su TW260/240 i fodrin. Stoga, kao i mnogi drugi proteini citoskeleta, proteini obitelji spektrina specifični su za tkivo. Da svi ovi proteini sadrže domenu vezanja kalmodulina tek je nedavno utvrđeno, a što iz toga slijedi tek treba razumjeti.

Miozin je jedini protein povezan s aktinom koji može generirati mehaničku silu. Mehanički rad koji proizvodi zbog ATP-a leži u osnovi kontrakcije mišića i vjeruje se da stvara napetost koju razvijaju fibroblasti i druge stanice u kontaktu s izvanstaničnim matriksom. Interakcija miozina s aktinom vrlo je složena - toliko da joj je posvećena posebna knjiga u ovoj seriji1. Miozin proizvodi rad cikličkom interakcijom s aktinom. Miozin-ADP veže se na aktinske filamente, dolazi do promjene konformacije miozina, praćene oslobađanjem ADP-a, a zatim ATP, ako je prisutan u otopini, zamjenjuje ADP oslobođen iz miozina i izaziva odvajanje aktinskih filamenata od miozina. Nakon hidrolize ATP-a može započeti sljedeći ciklus. Kalcij regulira ovaj proces u nekoliko točaka. U nekim mišićnim stanicama stupa u interakciju s troponinom kako bi kontrolirao vezanje tropomiozina na aktin. Za takve se stanice kaže da su regulirane na razini tankih niti. U drugim mišićima, kalcij djeluje na molekulu miozina, bilo izravno ili aktiviranjem enzima koji fosforiliraju njegove lake lance.

U nekim nemišićnim stanicama, kalcij regulira kontrakciju na razini sklopa miozinskog filamenta.

Odnos između različitih klasa proteina koji vežu aktin postaje jasniji kada se promatra iz perspektive Floryjeve gel teorije. Ova teorija tvrdi da kada je vjerojatnost poprečnih veza između polimera dovoljno visoka, formira se poprečna: trodimenzionalna mreža. Ovo predviđa postojanje "točke gela", na kojoj bi se trebao dogoditi nagli prijelaz iz otopine u gel, donekle sličan u matematičkom smislu faznim prijelazima kao što su taljenje i isparavanje; daljnje povećanje broja poprečnih veza - iza točke geliranja - trebalo bi samo dovesti do promjene u krutosti gela. Tako će proteini koji tvore poprečne veze pretvoriti viskoznu otopinu F-aktina u stanje gela, a oni proteini koji uništavaju filamente ili uzrokuju povećanje njihovog broja počet će otapati gel smanjujući prosječnu duljinu polimera, nije popraćeno povećanjem broja poprečnih veza: gel će se otopiti kada gustoća raspodjele poprečnih veza padne ispod razine određene točkom geliranja. Miozin može stupiti u interakciju s gelom i izazvati njegovo skupljanje. Pokazalo se da je teorija gela korisna u usporedbi svojstava proteina koji vežu aktin različitih klasa i u razvoju metoda za proučavanje njihovih funkcija. Treba, međutim, imati na umu da teorija gelova razmatra samo izotropne strukture i sama ne uzima u obzir topološke značajke specifičnih sustava. Kao što će postati jasno iz. Nadalje, topologija citoskeleta je izuzetno važna karakteristika, koju teorija gela još ne može predvidjeti.

Za smisleno tumačenje rezultata kemijskih istraživanja proteina potrebno je detaljno poznavanje uvjeta unutar stanice, uključujući točnu stehiometriju svih proteina relevantnih za procese koji se proučavaju, te regulatorne čimbenike kao što su pH, pCa,. koncentracija nukleotida, kao i, očito, fosfolipidni sastav susjednih membrana. U situaciji u kojoj proteini mogu učinkovito inducirati fenomene sa značajkama naglih kooperativnih prijelaza pri stehiometriji od 1:500, kvantitativna predviđanja očito postaju upitna.

Građa skeletnih mišića. Kontrakcija mišića. Aktin i miozin.
Skeletni mišići- održavati tijelo u ravnoteži i izvoditi pokrete, to su naši bicepsi, tricepsi itd., odnosno ono što pumpamo kada se bavimo bodybuildingom. Vrlo brzo se mogu skupiti i vrlo brzo opustiti, a intenzivnom aktivnošću se vrlo brzo umore.
Strukturna i funkcionalna jedinica skeletnog mišića je mišićna vlakna, predstavljajući jako izduženu stanicu. Duljina mišićnog vlakna ovisi o veličini mišića i kreće se od nekoliko milimetara do nekoliko centimetara. Debljina vlakana varira od 10-100 mikrometara.
Postoje dvije vrste mišićnih vlakana:
1) Crvena vlakna- sadrže veliki broj mitohondrija s visokom aktivnošću oksidativnih enzima. Snaga njihovih kontrakcija je relativno mala, a brzina potrošnje energije takva da su potpuno zadovoljni normalnom prehranom kisikom. Oni su uključeni u pokrete koji ne zahtijevaju značajan napor, kao što je održavanje poze.
2) Bijela vlakna- značajna snaga kontrakcije, za to je potrebno puno energije i sam kisik nije dovoljan, velika aktivnost enzima koji razgrađuju glukozu. Stoga motoričke jedinice sastavljene od bijelih vlakana omogućuju brze, ali kratkotrajne pokrete koji zahtijevaju trzajne napore.
Mišićna stanica ima jedinstvenu strukturu. Mišićno vlakno je multinuklearno, to je zbog osobitosti formiranja vlakana tijekom fetalnog razvoja. Oni se formiraju u fazi embrionalnog razvoja tijela iz stanica prekursora - mioblasta.
Mioblasti– neformirane mononuklearne mišićne stanice.
Mioblasti se brzo dijele, stapaju i formiraju mišićne cijevi sa središnje smještenim jezgrama. Zatim počinje sinteza miofibrila u miotubusima,
Miofibrile- cilindrični kontraktilni filamenti debljine 1-2 mikrometra, koji se protežu po dužini od jednog do drugog kraja mišićne stanice.
A formiranje vlakana je završeno migracijom jezgri na rubove stanica. Do tog vremena jezgre mišićnih vlakana već su izgubile sposobnost diobe i samo su uključene u funkciju generiranja informacija za sintezu proteina.
Ali ne idu svi mioblasti putem fuzije, neki od njih se odvajaju u obliku takozvanih satelitskih stanica, koje se nalaze na površini mišićnog vlakna, u membrani koja okružuje mišićnu stanicu. Ove stanice, koje se nazivaju i satelitske stanice, za razliku od mišićnih vlakana, tijekom života ne gube sposobnost diobe, što osigurava povećanje mase mišićnih vlakana i njihovu obnovu. Obnavljanje mišićnih vlakana u slučaju oštećenja mišića moguće je zahvaljujući tim stanicama. Kada vlakno umre, satelitske stanice skrivene u njegovoj ljusci se aktiviraju, dijele i pretvaraju u mioblaste. Mioblasti se međusobno stapaju i tvore nova mišićna vlakna u kojima tada počinje sklapanje miofibrila. To jest, tijekom regeneracije, događaji razvoja embrionalnih mišića potpuno se ponavljaju. (kao pri rođenju).
Mehanizam kontrakcije mišićnih vlakana.
Razmotrimo detaljnije strukturu miofibrila, ovih niti koje se protežu paralelno jedna s drugom u mišićnim stanicama, čiji broj u jednom takvom vlaknu može doseći nekoliko tisuća. Miofibrile imaju sposobnost smanjivanja svoje duljine kada stigne živčani impuls, čime se steže mišićno vlakno.
Izmjena svijetlih i tamnih pruga u filamentu miofibrila određena je uređenim rasporedom debelih filamenata proteina miozina i tankih filamenata proteina aktina duž duljine miofibrila:
Debeli filamenti nalaze se samo u tamnim područjima (A-zona), svijetli dijelovi (I-zona) ne sadrže debele filamente, u sredini I-zone nalazi se Z-disk - na njega su pričvršćeni tanki aktinski filamenti. Dio miofibrila koji se sastoji od A-zone i dvije polovice I-zone naziva se - sarkomera. sarkomera je osnovna kontraktilna jedinica mišića. Granice sarkomera u susjednim miofibrilama se podudaraju, pa cijela mišićna stanica dobiva pravilne pruge.
miozin- protein mišićnih kontraktilnih vlakana. Njegov sadržaj u mišićima je oko 40% mase svih proteina (na primjer, u drugim tkivima je samo 1-2%). Molekula miozina je dugačka šipka nalik na konac, kao da su dva užeta zajedno ispletena, tvoreći dvije glave u obliku kruške na jednom kraju.
Aktin – također protein kontraktilnih mišićnih vlakana, mnogo manji od miozina, a zauzima samo 15-20% ukupne mase svih proteina. Pričvršćen na Z-disk. Sastoji se od dvije niti utkane u šipku, s utorima u kojima leži dvostruki lanac drugog proteina - tropomiozin. Njegova glavna funkcija je blokiranje prianjanja miozina na aktin u opuštenom stanju mišića.
Duljina sarkomera se skraćuje uvlačenjem tankih niti aktina između debelih niti miozina. Klizanje aktinskih filamenata duž miozinskih filamenata događa se zbog prisutnosti bočnih grana na miozinskim filamentima. Glava miozinskog mosta zahvaća aktin i mijenja kut nagiba u odnosu na os filamenta, čime, takoreći, pomiče filament miozina i aktina jedan u odnosu na drugi, zatim se odvaja, ponovno zahvaća i ponovno se kreće.
Kretanje miozinskih mostova može se usporediti sa zamasima vesala na galijama. Kao što se kretanje galije u vodi događa zbog kretanja vesala, tako se i klizanje niti događa zbog veslanja mostova; jedina značajna razlika je u tome što kretanje mostova nije sinkrono. Kada stigne živčani impuls, stanična membrana mijenja polaritet naboja, a ioni kalcija (Ca++) otpuštaju se u sarkoplazmu iz posebnih spremnika (endoplazmatski retikulum) koji se nalaze oko svake miofibrile cijelom njezinom dužinom.
Pod utjecajem Ca++, tropomiozinska nit ulazi dublje u žlijeb i oslobađa prostor za prianjanje miozina na aktin; mostovi započinju ciklus udara. Odmah nakon otpuštanja Ca++ iz spremnika, počinje se pumpati natrag, koncentracija Ca++ u sarkoplazmi pada, tropomiozin izlazi iz utora i blokira mjesta vezivanja mostova - vlakno se opušta. Novi impuls opet oslobađa Ca++ u sarkoplazmu i sve se ponavlja. Uz dovoljnu frekvenciju impulsa (barem 20 Hz), pojedine kontrakcije se gotovo potpuno spajaju, odnosno postiže se stanje stabilne kontrakcije, koje se naziva tetanička kontrakcija.
Građa mišića
Kontrakcija mišića

AKTIN

jedan od glavnih proteini će se smanjiti. elementi mišićnih vlakana. Može postojati u obliku monomera (G-A., mol. wt. cca. 42 tisuće) i u polimerizaciji. stanje (F-A.).

Molekula G-A. ima globularni oblik s dvije domene i povezan je s jednom molekulom ATP-a, koja se tijekom polimerizacije G-A pretvara u adenozin difosfat. U vodenim otopinama bez soli G-A. nije polimerizirao. U slučaju dodavanja KS1 ili MgCl 2 proces počinje pri koncentraciji odn. 0,1-0,15 ili 0,01 M. Mogućnost polimerizacije G-A. u tijelu ovisi na primjer o proteinima koji vežu aktin. filamin, aktinin.

FA je linearni polimer koji tvori ravnu spiralu (njegove niti su polarne) s korakom od 38 nm i promjerom podjedinice od 5,5 nm. Jedan zavoj spirale sadrži 13-14 molekula G-A. Polimerizacija monomera dovodi do naglog povećanja viskoznosti otopine. F. stvara kompleks s drugima. proteina – miozina – i ima snažan aktivirajući učinak na njegovu adenozin trifosfatazu. Važno svojstvo FA je sposobnost koordinacije metaboličkih procesa, što se očituje tijekom njegove interakcije. s nizom enzima (fosforilaza kinaza, aldolaza, gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza itd.).

A. je prisutan u svim eukariotskim stanicama (10-15% težine svih proteina). U nemišićnim stanicama tvori "citoskelet" (mikrofilamenti stanične citoplazme).

Lit.: Osnove biokemije, trans. s engleskog, vol. 3, M., 1981, str. 1406-10. B. F. Poglazov.

Kemijska enciklopedija. - M.: Sovjetska enciklopedija. ur. I. L. Knunyants. 1988 .

Sinonimi:

Pogledajte što je "ACTIN" u drugim rječnicima:

Aktin je protein čiji polimerizirani oblik tvori mikrofilamente, jednu od glavnih komponenti citoskeleta eukariotskih stanica. Zajedno s proteinom miozinom tvori glavne kontraktilne elemente aktomiozinskih mišića... ... Wikipedia

aktin(i)- * aktin(i) *aktin(i) je protein mišićnih vlakana s MM od 42 kDa, postoji u dva oblika, fibrilarnom (aktin) i globularnom (aktin). A. ima dijelove koji su komplementarni dijelovima molekula miozina (vidi), i dio je glavnog aktomiozina... ... Genetika. enciklopedijski rječnik

Protein mišićnih vlakana. Mol. m. 42 000. Dva oblika: globularni (GA) i fibrilarni (FA), rubovi nastaju tijekom polimerizacije GA u prisutnosti ATP i Mg + + iona. Na svakoj molekuli A. postoje dijelovi komplementarni određenim dijelovima na ... Biološki enciklopedijski rječnik

Protein čiji fibrilarni oblik tvori s miozinom glavni kontraktilni element mišića, aktomiozin... Veliki enciklopedijski rječnik

AKTIN, protein mišićnog vlakna koji sudjeluje u kontraktilnim procesima u stanici. Sadržano prvenstveno u stanicama mišićnog tkiva; reagirajući s miozinom stvarajući AKTOMIOZIN... Znanstveni i tehnički enciklopedijski rječnik

Imenica, broj sinonima: 1 protein (99) ASIS Rječnik sinonima. V.N. Trishin. 2013… Rječnik sinonima

aktinidija- ime ženske obitelji... Pravopisni rječnik ukrajinskog jezika

aktin- Protein koji se povremeno kontrahira nalazi se unutar eukariotske stanice Biotehnološke teme EN aktin... Vodič za tehničke prevoditelje

Protein mišićnih vlakana. Molekulska težina je oko 70 000. Postoji u dva oblika: globularni (G aktin) i fibrilarni (F aktin), koji je produkt polimerizacije G aktina. U mišićima koji miruju, A. je u obliku F aktina, tvoreći... ... Velika sovjetska enciklopedija

Protein čiji fibrilarni oblik tvori s miozinom glavni kontraktilni element mišića, aktomiozin. * * * AKTIN AKTIN, protein čiji fibrilarni oblik tvori s miozinom glavni kontraktilni element mišića, aktomiozin... enciklopedijski rječnik

Aktin aktin. Protein mišićnog vlakna (molekulska težina 42 kDa), postoji u dva oblika, fibrilarnom i globularnom, ima dijelove komplementarne s dijelovima molekula miozina , a dio je aktomiozina … … Molekularna biologija i genetika. Rječnik.

Trepetljike i flagele

Trepetljike i flagele - Organele od posebne važnosti, uključene u procese kretanja, izdanci su citoplazme, čija je osnova kartica mikrotubula nazvana aksijalna nit, ili aksonem (od grč. axis - osovina i nema - nit). Duljina cilija je 2-10 mikrona, a njihov broj na površini jedne ciliirane stanice može doseći nekoliko stotina. Jedina vrsta ljudske stanice koja ima bič - spermija - sadrži samo jedan dugi bič od 50-70 mikrona. Aksonem se sastoji od 9 perifernih parova mikrotubula od strane jednog centralno smještenog para; takva je struktura opisana formulom (9 x 2) + 2 (sl. 3-16). Unutar svakog perifernog para, zbog djelomičnog spajanja mikrotubula, jedan od njih (A) je potpun, drugi (B) je nepotpun (2-3 dimera dijele s mikrotubulom A).

Središnji par mikrotubula okružen je središnjom ljuskom, od koje se radijalni dubleti odvajaju do perifernih dubleta. Periferni dubleti međusobno su povezani neksinskim mostovima, a "ručke" proteina dineina protežu se od mikrotubula A do mikrotubula B susjedni dublet (vidi sl. 3-16), koji ima aktivnost ATPaze.

Lupanje cilije i flageluma uzrokovano je klizanjem susjednih dubleta u aksonemu, što je posredovano kretanjem dineinskih ručki. Mutacije koje uzrokuju promjene u proteinima koji čine cilije i flagele dovode do različitih disfunkcija odgovarajućih stanica. Za Kartagenerov sindrom (sindrom fiksnih cilija), obično uzrokovan nedostatkom dineinskih ručica; pacijenti pate od kroničnih bolesti dišnog sustava (povezanih s oštećenom funkcijom čišćenja površine respiratornog epitela) i neplodnosti (zbog nepokretnosti spermija).

Bazalno tijelo, po strukturi slično centriolu, nalazi se na dnu svake cilije ili flageluma. U razini apikalnog kraja tijela završava mikrotubul C tripleta, a mikrotubul A i B nastavljaju se u odgovarajuće mikrotubule aksonema cilije ili flageluma. Tijekom razvoja cilija ili flageluma, bazalno tijelo igra ulogu matrice na kojoj se sklapaju komponente aksonema.

Mikrofilamenti- tanki proteinski filamenti promjera 5-7 nm, koji leže u citoplazmi pojedinačno, u obliku pregrada ili u snopovima. U skeletnim mišićima, tanki mikrofilamenti formiraju uređene snopove, u interakciji s debljim miozinskim filamentima.

Kortikolna (terminalna) mreža je zona kondenzacije mikrofilamenata ispod plazmaleme, karakteristična za većinu stanica. U ovoj mreži mikrofilamenti su međusobno isprepleteni i "umreženi" pomoću posebnih proteina, od kojih je najčešći filamin. Kortikalna mreža sprječava oštru i iznenadnu deformaciju stanice pod mehaničkim utjecajima i osigurava glatke promjene njenog oblika preuređivanjem, što je olakšano enzimima koji otapaju (pretvaraju) aktin.

Pričvršćivanje mikrofilamenata na plazmalemu provodi se zbog njihove povezanosti s njegovim integralnim ("sidrenim") proteinima (integrinima) - izravno ili preko niza intermedijarnih proteina talina, vinculina i α-aktinina (vidi sliku 10-9). Osim toga, aktinski mikrofilamenti pričvršćeni su na transmembranske proteine u posebnim područjima plazmaleme, zvanim adhezijski spojevi ili žarišni kontakti, koji povezuju stanice jedne s drugima ili stanice s komponentama međustanične tvari.

Aktin, glavni protein mikrofilamenata, pojavljuje se u monomernom obliku (G- ili globularni aktin), koji je sposoban polimerizirati u duge lance (F- ili fibrilarni aktin) u prisutnosti cAMP i Ca2+. Tipično, molekula aktina izgleda kao dva spiralno uvijena vlakna (vidi slike 10-9 i 13-5).

U mikrofilamentima, aktin stupa u interakciju s nizom proteina koji vežu aktin (do nekoliko desetaka vrsta) koji obavljaju različite funkcije. Neki od njih reguliraju stupanj polimerizacije aktina, drugi (na primjer, filamin u kortikalnoj mreži ili fimbrin i vilin u mikrovilu) pridonose povezivanju pojedinačnih mikrofilamenata u sustave. U nemišićnim stanicama, aktin čini približno 5-10% proteinskog sadržaja, od čega je samo oko polovica organizirana u filamente. Mikrofilamenti su otporniji na fizičke i kemijske utjecaje od mikrotubula.

Funkcije mikrofilamenata:

(1) osiguranje kontraktilnosti mišićnih stanica (u interakciji s miozinom);

(2) osiguravanje funkcija povezanih s kortikalnim slojem citoplazme i plazmaleme (egzo- i endocitoza, stvaranje pseudopodija i migracija stanica);

(3) kretanje organela, transportnih vezikula i drugih struktura unutar citoplazme zbog interakcije s određenim proteinima (minimiozin) povezanim s površinom tih struktura;

(4) osiguranje određene krutosti stanice zbog prisutnosti kortikalne mreže, koja sprječava djelovanje deformacija, ali sama, kada se preuredi, doprinosi promjenama staničnog oblika;

(5) stvaranje kontraktilne konstrikcije tijekom citotomije, čime se završava dioba stanice;

(6) formiranje osnove ("okvira") nekih organela (mikrovili, stereocilije);

(7) sudjelovanje u organiziranju strukture međustaničnih veza (okružujući dezmosomi).

Mikrovili su prstasti izdanci stanične citoplazme promjera 0,1 μm i duljine 1 μm, čiju osnovu čine aktinski mikrofilamenti. Mikrovili osiguravaju višestruko povećanje površine stanice na kojoj dolazi do razgradnje i apsorpcije tvari. Na apikalnoj površini nekih stanica koje aktivno sudjeluju u tim procesima (u epitelu tankog crijeva i bubrežnih tubula) nalazi se do nekoliko tisuća mikrovila, koje zajedno tvore rub četke.

Riža. 3-17 (prikaz, stručni). Shema ultrastrukturne organizacije mikrovila. AMP – aktinski mikrofilamenti, AB – amorfna tvar (apikalni dio mikrovilusa), F, V – fimbrin i vilin (proteini koji tvore poprečne veze u AMP snopu), mm – minimiozinske molekule (pričvršćuju AMP snop na mikrovilus plazmalemu ), TC – terminalna mreža AMP, C – spektrinski mostovi (pričvršćuju TC na plazmalemu), MF – miozinski filamenti, PF – intermedijarni filamenti, GC – glikokaliks.

Okvir svakog mikrovila čini snop koji sadrži oko 40 mikrofilamenata koji leže duž njegove duge osi (slika 3-17). U apikalnom dijelu mikrovila ovaj je snop fiksiran u amorfnoj tvari. Njegovu krutost zahvaljuju poprečnim vezama proteina fimbrina i villina; iznutra je snop pričvršćen na plazmalemu mikrovilusa posebnim proteinskim mostovima (molekule minimiozina. U bazi mikrovilusa mikrofilamenti snopa su utkana u terminalnu mrežu, među čijim se elementima nalaze miozinske niti. Međudjelovanje aktinskih i miozinskih filamenata terminalne mreže vjerojatno određuje ton i konfiguraciju mikrovilusa.

Stereocilija- modificirani dugi (u nekim stanicama - grananje) mikrovili - otkrivaju se mnogo rjeđe od mikrovila i, poput potonjih, sadrže snop mikrofilamenata.

⇐ Prethodna123

Pročitajte također:

Mikrofilamenti, mikrotubuli i intermedijarni filamenti kao glavne komponente citoskeleta.

Aktinski mikrofilamenti - struktura, funkcije

Mikrofilamenti aktina To su polimerne nitaste tvorevine promjera 6-7 nm, koje se sastoje od proteina aktina. Ove su strukture vrlo dinamične: na kraju mikrofilamenta okrenutom prema plazma membrani (plus kraj) dolazi do polimerizacije aktina iz njegovih monomera u citoplazmi, dok na suprotnom kraju (minus kraj) dolazi do depolimerizacije.
Mikrofilamenti, dakle, imaju strukturni polaritet: nit raste od plus kraja, skraćuje se - od minus kraja.

Organizacija i funkcioniranje aktinski citoskelet osiguravaju brojni proteini koji vežu aktin koji reguliraju procese polimerizacije-depolimerizacije mikrofilamenata, međusobno ih vežu i daju kontraktilna svojstva.

Među tim proteinima miozini su od posebne važnosti.

Interakcija jedan iz njihove obitelji - miozin II s aktinom leži u osnovi mišićne kontrakcije, au nemišićnim stanicama daje aktinskim mikrofilamentima kontraktilna svojstva - sposobnost podvrgavanja mehaničkoj napetosti. Ova sposobnost igra iznimno važnu ulogu u svim interakcijama ljepila.

Formiranje novih aktinski mikrofilamenti u ćeliji nastaje grananjem od prethodnih niti.

Da bi se formirao novi mikrofilament, potrebna je vrsta "sjemena". Ključnu ulogu u njegovom nastanku ima proteinski kompleks Af 2/3 koji uključuje dva proteina vrlo slična aktin monomerima.

Biće aktiviran, kompleks Af 2/3 pričvršćuje se na stranu već postojećeg aktinskog mikrofilamenta i mijenja svoju konfiguraciju, stječući sposobnost pričvršćivanja drugog aktinskog monomera.

Tako nastaje “sjeme” koje pokreće brzi rast novog mikrofilamenta, pružajući se u obliku grane sa strane stare niti pod kutom od oko 70°, tvoreći tako razgranatu mrežu novih mikrofilamenata u ćelija.

Rast pojedinačnih filamenata ubrzo završava, filament se rastavlja na pojedinačne aktinske monomere koji sadrže ADP, koji nakon zamjene ADP u njima s ATP-om ponovno ulaze u reakciju polimerizacije.

Aktinski citoskelet igra ključnu ulogu u vezivanju stanica za izvanstanični matriks i međusobno, u formiranju pseudopodija, uz pomoć kojih se stanice mogu širiti i kretati u smjeru.

— Povratak na odjeljak " onkologija"

Metilacija supresorskih gena kao uzrok hemoblastoza - tumora krvi
Telomeraza - sinteza, funkcije
Telomera – molekularna struktura
Što je učinak položaja telomera?
Alternativni načini produljenja telomera kod ljudi - besmrtnost
Važnost telomeraze u dijagnostici tumora
Metode liječenja raka koje utječu na telomere i telomerazu
Telomerizacija stanica ne dovodi do maligne transformacije
Stanična adhezija - posljedice poremećaja adhezivnih interakcija
Aktinski mikrofilamenti - struktura, funkcije

Mikrofilamenti(tanki filamenti) – sastavni dio citoskeleta eukariotskih stanica. Oni su tanji od mikrotubula i po strukturi su tanke proteinske niti promjera oko 6 nm.

Glavni protein koji sadrže je aktin. Miozin se također može naći u stanicama. U snopu, aktin i miozin osiguravaju kretanje, iako sam aktin to može učiniti u stanici (na primjer, u mikrovilima).

Svaki mikrofilament sastoji se od dva upletena lanca, od kojih se svaki sastoji od molekula aktina i drugih proteina u manjim količinama.

U nekim stanicama mikrofilamenti formiraju snopove ispod citoplazmatske membrane, odvajaju pokretne i nepokretne dijelove citoplazme i sudjeluju u endo- i egzocitozi.

Također, funkcije su osigurati kretanje cijele stanice, njezinih komponenti itd.

Intermedijarni filamenti(ne nalaze se u svim eukariotskim stanicama; nema ih u nizu skupina životinja i svim biljkama) razlikuju se od mikrofilamenata po većoj debljini koja iznosi oko 10 nm.

Mikrofilamenti, njihov sastav i funkcije

Mogu se graditi i uništavati s bilo kojeg kraja, dok su tanke niti polarne, njihovo sklapanje se događa na "plus" kraju, a rastavljanje na "minus" kraju (baš kao kod mikrotubula).

Postoje različite vrste intermedijarnih filamenata (različitih u sastavu proteina), od kojih se jedna nalazi u jezgri stanice.

Proteinske niti koje tvore intermedijarni filament su antiparalelne.

Ovo objašnjava nedostatak polariteta. Na krajevima filamenta nalaze se globularni proteini.

Oni tvore neku vrstu pleksusa u blizini jezgre i divergiraju prema periferiji stanice. Osigurajte stanici sposobnost da izdrži mehanički stres.

Glavni protein je aktin.

Mikrofilamenti aktina.

Mikrofilamenti općenito.

Nalazi se u svim eukariotskim stanicama.

Mjesto

Mikrofilamenti tvore snopove u citoplazmi pokretnih životinjskih stanica i tvore kortikalni sloj (ispod plazma membrane).

Glavni protein je aktin.

Heterogeni protein
Pronađen u različitim izoformama i kodiran različitim genima

Sisavci imaju 6 aktina: jedan u skeletnim mišićima, jedan u srčanom mišiću, dvije vrste u glatkim mišićima, dva nemišićna (citoplazmatska) aktina = univerzalna komponenta svih stanica sisavaca.

Sve su izoforme slične u sekvencama aminokiselina, samo su terminalni dijelovi varijanti. (Oni određuju brzinu polimerizacije i NE utječu na kontrakciju)

Svojstva aktina:

M=42 tisuće;
u monomernom obliku izgleda kao globula koja sadrži molekulu ATP (G-aktin);
polimerizacija aktina => tanka fibrila (F-aktin, predstavlja ravnu spiralnu vrpcu);
aktin MF su polarni u svojim svojstvima;
pri dovoljnoj koncentraciji, G-aktin počinje spontano polimerizirati;
vrlo dinamične strukture koje se lako rastavljaju i sastavljaju.

Tijekom polimerizacije (+), kraj mikrofilamenta brzo se veže za G-aktin => raste brže

(-) kraj.

Niska koncentracija G-aktina => F-aktin se počinje rastavljati.

Kritična koncentracija G-aktina => dinamička ravnoteža (mikrofilament ima konstantnu duljinu)

Monomeri s ATP-om vezani su za rastući kraj; tijekom polimerizacije dolazi do hidrolize ATP-a, monomeri se povezuju s ADP-om.

Molekule aktin+ATP međusobno snažnije djeluju nego ADP-vezani monomeri.

Stabilnost fibrilarnog sustava održava se:

protein tropomiozin (daje krutost);
filamin i alfa-aktinin.

Mikrofilamenti

Oni stvaraju poprečne veze između filamenata f-aktina => složena trodimenzionalna mreža (daje citoplazmi stanje poput gela);

Proteini koji se pričvršćuju na krajeve fibrila, sprječavajući rastavljanje;
Fimbrin (veže filamente u snopove);
Miozinski kompleks = aktomiozinski kompleks sposoban za kontrakciju kada se ATP razgradi.

Funkcije mikrofilamenata u nemišićnim stanicama:

Biti dio kontraktilnog aparata;