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기계적 기능은 단백질(헤모글로빈, 미오신, 콜라겐, 멜라닌 또는 인슐린)에 의해 수행됩니다. 그리고 가장 좋은 답변을 얻었습니다

Polina Feigina의 답변[전문가]
1. 고분자 화합물은 고분자 화합물로, 화학 결합으로 연결된 원자가 선형 또는 분지형 사슬과 공간적 3차원 구조를 형성하는 큰 분자량(수천에서 수백만)을 갖는 물질입니다. 종종 그 구조에서 여러 원자를 포함하는 반복되는 구조 조각인 단량체를 구별할 수 있습니다. 중합체는 중합을 통해 단량체로부터 형성됩니다. 폴리머에는 단백질, 핵산, 다당류, 고무 및 기타 유기 물질과 같은 수많은 천연 화합물이 포함됩니다. 대부분의 경우 이 개념은 유기화합물을 의미하지만, 무기고분자도 많습니다. 중합 반응, 중축합 및 화학적 변환을 통해 천연 유래 원소의 가장 단순한 화합물을 기반으로 수많은 중합체가 합성적으로 얻어집니다.
특별한 기계적 성질:
탄성 - 상대적으로 작은 하중(고무) 하에서 높은 가역적 변형을 겪는 능력.
유리질 및 결정질 중합체(플라스틱, 유기 유리)의 낮은 취약성;
방향성 기계적 장(섬유 및 필름 제조에 사용됨)의 영향을 받아 거대분자가 배향하는 능력.
폴리머 솔루션의 특징:
낮은 폴리머 농도에서 높은 용액 점도;
중합체의 용해는 팽윤 단계를 통해 발생합니다.
특수 화학적 특성:
소량의 시약(고무 가황, 가죽 태닝 등)의 영향으로 물리적, 기계적 특성을 극적으로 변화시키는 능력.
고분자의 특별한 특성은 큰 분자량뿐만 아니라 고분자가 사슬 구조를 가지며 무생물 특성에 대한 독특한 특성인 유연성을 가지고 있다는 사실로 설명됩니다.
2. 단백질은 아미노산으로 만들어진 복잡한 고분자 천연 화합물입니다. 단백질에는 20가지의 서로 다른 아미노산이 포함되어 있습니다. 즉, 다양한 아미노산 조합을 가진 매우 다양한 단백질이 있다는 의미입니다. 33개의 알파벳으로 무한한 수의 단어를 만들 수 있는 것처럼, 20개의 아미노산으로 무한한 수의 단백질을 만들 수 있습니다. 인체에는 최대 100,000개의 단백질이 있습니다.
단백질은 단백질(단순 단백질)과 단백질(복합 단백질)로 구분됩니다.
분자에 포함된 아미노산 잔기의 수는 다릅니다: 인슐린 - 51, 미오글로빈 - 140. 따라서 Mr 단백질은 10,000에서 수백만까지입니다.
신체 내 단백질의 기능은 다양합니다. 이는 주로 단백질 자체의 형태와 구성의 복잡성과 다양성에 기인합니다. 단백질은 대체할 수 없는 건축 자재입니다. 단백질 분자의 가장 중요한 기능 중 하나는 플라스틱입니다. 모든 세포막에는 단백질이 포함되어 있으며 그 역할은 다양합니다. 막의 단백질 양은 질량의 절반 이상입니다.
많은 단백질은 수축 기능을 가지고 있습니다. 이들은 주로 고등 유기체의 근육 섬유의 일부인 단백질 액틴과 미오신입니다. 근섬유(근원섬유)는 세포내액으로 둘러싸인 평행하고 얇은 근육 필라멘트로 구성된 길고 가는 필라멘트입니다. 여기에는 수축에 필요한 용해된 아데노신 삼인산(ATP), 영양소인 글리코겐, 무기염 및 기타 여러 물질, 특히 칼슘이 포함되어 있습니다.
신체의 물질 수송에서 단백질의 역할은 훌륭합니다. 다양한 작용기와 복잡한 거대분자 구조를 가진 단백질은 혈류를 통해 많은 화합물을 결합하고 운반합니다. 이것은 주로 폐에서 세포로 산소를 운반하는 헤모글로빈입니다. 근육에서 이 기능은 또 다른 수송 단백질인 미오글로빈에 의해 대체됩니다.
단백질의 또 다른 기능은 저장입니다. 저장 단백질에는 페리틴(철분), 난알부민(오발알부민) - 계란 단백질, 카세인(우유 단백질), 제인(옥수수 종자 단백질)이 포함됩니다.
조절 기능은 호르몬 단백질에 의해 수행됩니다.
호르몬은 신진대사에 영향을 미치는 생물학적 활성 물질입니다. 많은

액틴 결합 단백질의 작용이 발휘될 수 있는 주요 부위는 5개가 있습니다. 그들은 액틴 단량체에 결합할 수 있습니다. 필라멘트의 끝이 "뾰족"하거나 천천히 자라는 경우; "깃털이 있거나" 빠르게 자라는 끝; 필라멘트의 측면과; 그리고 마지막으로 두 개의 필라멘트를 동시에 사용하여 그들 사이에 가교를 형성합니다. 표시된 5가지 유형의 상호작용 외에도 액틴 결합 단백질은 칼슘에 민감하거나 민감하지 않을 수 있습니다. 이러한 다양한 가능성으로 인해 다양한 액틴 결합 단백질이 발견되었으며 일부가 두 가지 이상의 상호 작용이 가능하다는 것은 놀라운 일이 아닙니다.

단량체에 결합하는 단백질은 단량체 간의 상호작용을 약화시켜 프라이머 형성을 억제합니다. 이들 단백질은 액틴-액틴-결합 단백질 복합체가 필라멘트에 부착될 수 있는지 여부에 따라 신장 속도를 감소시킬 수도 있고 감소시키지 않을 수도 있습니다. 프로필린과 프라그민은 액틴 단량체와 상호작용하는 칼슘에 민감한 단백질입니다. 둘 다 액틴에 결합하려면 칼슘이 필요합니다. 프로필린과 단량체의 복합체는 기존 필라멘트 위에 구축될 수 있지만, 프라그민과 액틴의 복합체는 그럴 수 없습니다. 따라서 profilin은 주로 핵형성을 억제하는 반면, fragmin은 핵형성과 신장을 모두 억제합니다. 세 가지 칼슘 비감수성 액틴 상호작용 단백질 중 두 가지(DNase I 및 비타민 D 결합 단백질)가 세포 외부에서 기능합니다. 액틴과 결합하는 능력의 생리학적 중요성은 알려져 있지 않습니다. 그러나 뇌에는 단량체에 결합하여 액틴 필라멘트를 해중합하는 단백질이 있습니다. 해중합 효과는 단량체의 결합으로 인해 중합에 이용 가능한 액틴의 농도가 감소한다는 사실로 설명됩니다.

액틴 필라멘트의 "깃털이 있는" 또는 빠르게 성장하는 끝 부분은 소위 캡핑 단백질과 시토칼라신 B 또는 D에 의해 차단될 수 있습니다. 빠른 필라멘트 조립 지점을 차단함으로써 캡핑 단백질은 핵 생성을 촉진하지만 신장 및 끝 부분의 성장을 억제합니다. -필라멘트의 최종 결합. 전반적인 효과는 짧은 필라멘트의 출현이며, 이는 자유 단량체를 놓고 경쟁하는 종자 수의 증가와 도킹 부족으로 인한 것입니다. 칼슘이 있을 때 유사한 방식으로 작용하는 최소한 4개의 단백질이 알려져 있습니다: 젤솔린(gelsolin), 빌린(villin), 프라그민(fragmin) 및 1몰의 단백질. 혈소판의 무게는 90 kDa입니다. 이들 모두는 정제된 단량체의 중합 중 핵형성으로 인한 지연 단계를 줄이고 이미 형성된 필라멘트를 단축할 수 있습니다. 칼슘에 민감하지 않은 캡핑 단백질도 있습니다. 그래서 부두가있는 다람쥐. Acanthamoeba의 무게는 31 및 28 kDa이고 단백질은 mol입니다. 혈소판에서 나온 65kDa의 무게는 칼슘의 유무에 관계없이 효과를 발휘합니다.

단백질과 필라멘트의 상호작용이 가능한 또 다른 지점은 "뾰족한" 끝부분 또는 느리게 자라는 끝 부분입니다. 그 안에 결합된 단백질은 핵형성을 개시하고 필라멘트 도킹을 방해할 수 있습니다. 또한 신장률에도 영향을 미치며 이 효과는 액틴 농도에 따라 달라집니다. 후자가 느리게 성장하는 끝 부분과 빠르게 성장하는 끝 부분에 대한 임계 농도 사이의 범위에 있을 때, 느린 끝 부분에 단백질이 결합하면 단백질의 단량체 손실을 방지하여 신장 속도가 증가합니다. 그러나 액틴 농도가 임계 농도를 초과하면 단백질이 느린 끝 부분에 결합하면 단량체 부착 지점 중 하나가 차단되어 전체 신장률이 감소하게 됩니다. 이 세 가지 효과(핵 생성 자극, 도킹 억제 및 신장 억제)의 전반적인 결과는 필라멘트 수의 증가와 길이의 감소입니다. 이러한 효과는 "깃털" 말단에 결합하는 단백질에 의해 발생하는 효과와 유사합니다. 그렇기 때문에 주어진 단백질이 두 클래스 중 어느 클래스에 속하는지, 즉 필라멘트의 어느 끝에서 작용하는지를 결정하기 위해 이 단백질과 분명히 결합하는 단백질과의 경쟁에 대한 실험을 수행해야 합니다. 빠른 종료 또는 기존 종자에 대한 중합 실험. 현재 대식세포에서 다량으로 발견되는 아큐멘틴(acumentin)이라는 단 하나의 단백질만이 액틴 필라멘트의 "뾰족한" 또는 느리게 자라는 끝 부분에 결합하는 것으로 확실히 알려져 있습니다. 이는 F-액틴 용액의 점도를 급격히 감소시켜 유리 단량체의 농도를 증가시키지 않고 필라멘트를 단축시키는 유청 단백질인 브레빈의 경우에도 마찬가지일 수 있습니다. Brevin이나 Acumentin은 칼슘 농도에 민감하지 않습니다.

그러나 아마도 가장 효과적인 액틴 결합 단백질은 액틴 필라멘트를 서로 교차 연결하여 겔을 형성할 수 있는 단백질일 것입니다. F-액틴에 결합함으로써 이들 단백질은 일반적으로 핵형성을 유도합니다. 적어도 4개의 원섬유형 액틴 가교 단백질은 칼슘이 없을 때 겔화를 유도할 수 있습니다. 이들은 혈소판의 α-액티닌, 대식세포의 빌린, 핌브린 및 악티노겔린입니다. 그들 모두는 F-액틴 용액을 금속 공의 움직임을 방해할 수 있는 단단한 젤로 바꿉니다. 칼슘을 첨가하면 젤이 용해됩니다. 이 네 가지 단백질은 모두 단량체입니다. 빌린의 경우, 단백질 분자는 별도의 도메인으로 나눌 수 있습니다. 즉, 칼슘에 민감하고 액틴 필라멘트에 결합하여 이를 덮을 수 있는 코어와 부재 시 필라멘트를 교차 연결하는 데 필요한 헤드입니다. 칼슘. 또한 칼슘에 민감하지 않은 가교 단백질도 많이 있습니다. 그 중 두 가지인 필라민과 대식세포의 액틴 결합 단백질은 동종이량체이며 길고 유연한 단백질 하위 단위로 구성됩니다. Muscle α-actii는 칼슘에 민감하지 않은 또 다른 가교 단백질입니다. BHK 세포의 빈쿨린과 고분자량 단백질은 추가 단백질의 도움 없이도 가교결합을 형성할 수 있습니다. 동시에, 성게의 파신은 그 자체로 좁고 바늘 모양의 액틴 필라멘트 다발만 형성할 수 있으며, 겔화를 일으키려면 mol이라는 단백질의 도움이 필요합니다. 무게는 220kDa입니다.

스펙트린 계열은 칼슘의 직접적인 영향을 받지 않는 가교 단백질 중에서 가장 흥미로운 것 중 하나입니다. 스펙트린 자체는 원래 적혈구의 막 골격에서 발견된 (ar)g 사량체입니다. ap-이량체는 꼬리에서 꼬리까지 서로 결합하는 반면, 분자의 머리 부분은 자유롭게 유지되어 액틴 올리고머와 상호작용할 수 있습니다. 각 이량체의 α-소단위체는 많은 칼슘 조절 과정에 관여하는 칼슘 결합 단백질인 칼모듈린(calmodulin)과도 상호작용할 수 있습니다. 칼모듈린 결합이 스펙트린 활성에 어떤 영향을 미치는지는 아직 알려지지 않았습니다. 스펙트린 유사 분자는 이제 다양한 유형의 세포에서 발견되었으므로 스펙트린 계열에 대해 이야기하는 것이 더 정확할 것입니다. 적혈구의 스펙트린 소단위는 mol을 갖습니다. 질량 240kDa. 동일한 피어를 갖는 면역학적으로 관련된 단백질. 조사된 대부분의 세포 유형에서 질량이 발견되었습니다. 몰. 적혈구에서 나온 스펙트린의 β3-소단위체의 질량은 220kDa입니다. mol과 단백질과 결합하여. 무게는 240 kDa이고 mol의 하위 단위인 a-spectrin에 대한 항체와 반응합니다. 무게는 260kDa(말단 네트워크에서 발견) 또는 예를 들어 235kDa(신경 세포 및 기타 유형의 세포에서 발견)입니다. 이와 관련된 면역학적 교차 반응성 복합체는 처음에는 독립적인 단백질로 기술되었으며 TW260/240 및 fodrin으로 명명되었습니다. 따라서 다른 많은 세포골격 단백질과 마찬가지로 스펙트린 계열 단백질도 조직 특이적입니다. 이러한 모든 단백질이 칼모듈린 결합 도메인을 포함한다는 사실은 최근에야 확립되었으며, 이에 따른 결과는 여전히 이해되어야 합니다.

미오신은 기계적 힘을 생성할 수 있는 유일한 액틴 관련 단백질입니다. ATP로 인해 생성되는 기계적 작업은 근육 수축의 기초가 되며 세포외 기질과 접촉하는 섬유아세포 및 기타 세포에 의해 발생되는 장력을 제공하는 것으로 믿어집니다. 미오신과 액틴의 상호작용은 매우 복잡하여 이 시리즈의 별도 책에서 이를 다루고 있습니다1. 미오신은 액틴과 주기적으로 상호작용하여 일을 생성합니다. 미오신-ADP는 액틴 필라멘트에 결합하고 ADP의 방출과 함께 미오신 형태의 변화가 발생하며, 용액에 ATP가 존재하는 경우 미오신에서 방출된 ADP를 대체하고 미오신에서 액틴 필라멘트의 분리를 유도합니다. ATP 가수분해 후 다음 주기가 시작될 수 있습니다. 칼슘은 여러 지점에서 이 과정을 조절합니다. 일부 근육 세포에서는 트로포닌과 상호작용하여 트로포미오신과 액틴의 결합을 조절합니다. 이러한 세포는 얇은 필라멘트 수준에서 조절된다고 합니다. 다른 근육에서는 칼슘이 직접적으로 또는 경쇄를 인산화하는 효소를 활성화하여 미오신 분자에 작용합니다.

일부 비근육 세포에서는 칼슘이 미오신 필라멘트 조립 수준에서 수축을 조절합니다.

다양한 종류의 액틴 결합 단백질 사이의 관계는 Flory의 겔 이론의 관점에서 볼 때 더 명확해집니다. 이 이론은 폴리머 사이의 가교 확률이 충분히 높을 때 가교된 3차원 네트워크가 형성된다고 말합니다. 이는 용액에서 겔로의 급격한 전이가 발생해야 하는 "겔점"의 존재를 예측합니다. 이는 수학적 측면에서 용융 및 증발과 같은 상 전이와 다소 유사합니다. 겔화 지점을 넘어서 가교 수의 추가 증가는 겔 강성의 변화로만 이어져야 합니다. 따라서 가교를 형성하는 단백질은 점성 F-액틴 용액을 겔 상태로 전환시키고, 필라멘트를 파괴하거나 그 수의 증가를 유발하는 단백질은 중합체의 평균 길이를 감소시켜 겔을 용해시키기 시작합니다. 가교 수의 증가를 동반하지 않습니다. 가교 분포 밀도가 겔화 지점에 의해 결정된 수준 아래로 떨어지면 겔이 용해됩니다. 미오신은 젤과 상호작용하여 젤을 수축시킬 수 있습니다. 겔 이론은 다양한 종류의 액틴 결합 단백질의 특성을 비교하고 그 기능을 연구하는 방법을 개발하는 데 유용한 것으로 밝혀졌습니다. 그러나 겔 이론은 등방성 구조만 고려하고 특정 시스템의 위상학적 특징은 자체적으로 고려하지 않는다는 점을 명심해야 합니다. 에서 분명해질 것입니다. 또한, 세포골격의 토폴로지는 젤 이론으로는 아직 예측할 수 없는 매우 중요한 특성입니다.

단백질의 화학적 연구 결과를 의미 있게 해석하려면 연구 대상 프로세스와 관련된 모든 단백질의 정확한 화학양론과 pH, pCa와 같은 조절 요인을 포함하여 세포 내부 조건에 대한 자세한 지식이 필요합니다. 뉴클레오티드 농도뿐만 아니라 분명히 인접한 막의 인지질 구성도 마찬가지입니다. 단백질이 1:500의 화학량론에서 갑작스러운 협동 전이의 특징을 갖는 현상을 효과적으로 유도할 수 있는 상황에서 정량적 예측은 분명히 의문의 여지가 있습니다.

골격근의 구조. 근육 수축. 액틴과 미오신.

골격근-몸의 균형을 유지하고 움직임을 수행합니다. 이것은 우리의 팔뚝, 삼두근 등, 즉 보디 빌딩을 할 때 펌핑하는 것입니다. 그들은 매우 빠르게 수축하고 매우 빠르게 이완할 수 있으며, 격렬한 활동을 하면 매우 빨리 피곤해집니다.

골격근의 구조적, 기능적 단위는 다음과 같습니다. 근섬유,매우 길쭉한 세포를 나타냅니다. 근섬유의 길이는 근육의 크기에 따라 달라지며 수 밀리미터에서 수 센티미터까지 다양합니다. 섬유 두께는 10~100마이크로미터입니다.

근육 섬유에는 두 가지 유형이 있습니다.

1) 붉은색 섬유-산화효소의 활성이 높은 미토콘드리아를 많이 함유하고 있습니다. 수축 강도는 상대적으로 작으며 에너지 소비율은 정상적인 산소 영양에 완전히 만족할 정도입니다. 자세를 유지하는 등 큰 노력이 필요하지 않은 동작에 관여합니다.

2) 백색 섬유- 상당한 수축력이 필요하므로 많은 에너지가 필요하고 산소만으로는 충분하지 않으며 포도당을 분해하는 효소의 활성이 높습니다. 따라서 흰색 섬유로 구성된 운동 단위는 빠른 노력을 필요로 하는 빠르지만 단기적인 움직임을 제공합니다.

근육 세포는 독특한 구조를 가지고 있습니다. 근육 섬유는 다핵으로 이루어져 있으며 이는 태아 발달 중 섬유 형성의 특성 때문입니다. 그들은 전구 세포 - 근아세포로부터 신체의 배아 발달 단계에서 형성됩니다.

근아세포– 형성되지 않은 단핵 근육 세포.

근모세포는 빠르게 분열하고 융합하여 중앙에 위치한 핵과 함께 근육관을 형성합니다. 그런 다음 근원섬유의 합성은 근관에서 시작됩니다.

근원섬유- 원통형 수축 필라멘트는 두께가 1~2마이크로미터이며, 근육 세포의 한쪽 끝에서 다른 쪽 끝까지 세로로 뻗어 있습니다.

그리고 핵이 세포 외곽으로 이동함으로써 섬유질의 형성이 완성된다. 이때 근섬유핵은 이미 분열능력을 상실하고 단백질 합성을 위한 정보생성 기능에만 관여하고 있다.
그러나 모든 근모세포가 융합 경로를 따르는 것은 아니며, 그 중 일부는 근육 세포를 둘러싸는 막의 근섬유 표면에 위치한 소위 위성 세포 형태로 분리됩니다. 위성 세포라고도 불리는 이 세포는 근육 섬유와 달리 평생 동안 분열하는 능력을 잃지 않으므로 근육 섬유 질량과 재생이 증가합니다. 이러한 세포 덕분에 근육 손상 시 근육 섬유의 복원이 가능합니다. 섬유가 죽으면 껍질에 숨겨진 위성 세포가 활성화되어 분열되어 근아세포로 변형됩니다. 근모세포는 서로 융합되어 새로운 근섬유를 형성하고, 그 근섬유에서 근섬유의 집합이 시작됩니다. 즉, 재생 중에 배아 근육 발달 과정이 완전히 반복됩니다. (태어날 때와 마찬가지로).

근섬유 수축의 메커니즘.

근섬유의 구조, 즉 근육 세포에서 서로 평행하게 늘어나는 이 실의 구조를 더 자세히 살펴보겠습니다. 이러한 실은 하나의 섬유에 수 천 개에 달할 수 있습니다. 근원섬유는 신경 자극이 도달하면 길이를 줄여 근육 섬유를 조이는 능력이 있습니다.
근원섬유 필라멘트의 밝은 줄무늬와 어두운 줄무늬의 교대는 미오신 단백질의 두꺼운 필라멘트와 액틴 단백질의 얇은 필라멘트의 근원섬유 길이를 따라 정렬된 배열에 의해 결정됩니다.

두꺼운 필라멘트는 어두운 영역(A 영역)에만 포함되어 있고, 밝은 영역(I 영역)에는 두꺼운 필라멘트가 포함되어 있지 않으며, I 영역 중앙에는 Z 디스크가 있으며 얇은 액틴 필라멘트가 부착되어 있습니다. A-zone과 I-zone의 두 절반으로 구성된 근원섬유 부분을 다음과 같이 부릅니다. 근절. 근절근육의 기본 수축 단위이다. 인접한 근섬유의 근절 경계가 일치하므로 전체 근육 세포가 규칙적인 줄무늬를 얻습니다.

미오신- 근육 수축성 섬유의 단백질. 근육의 함량은 모든 단백질 질량의 약 40%입니다(예를 들어 다른 조직에서는 1-2%에 불과합니다). 미오신 분자는 마치 두 개의 밧줄이 함께 엮인 것처럼 한쪽 끝에 두 개의 배 모양의 머리를 형성하는 긴 실 모양의 막대입니다.

액틴 – 또한 수축성 근섬유의 단백질로 미오신보다 훨씬 작으며 전체 단백질 질량의 15~20%만을 차지합니다. Z-디스크에 부착되어 있으며 막대 모양으로 짜여진 두 개의 실로 구성되어 있으며 그 안에 다른 단백질의 이중 사슬이 놓여 있습니다. 트로포미오신. 주요 기능은 근육이 이완된 상태에서 미오신이 액틴에 부착되는 것을 차단하는 것입니다.

근절의 길이는 두꺼운 미오신 필라멘트 사이에 얇은 액틴 필라멘트를 끌어당겨 짧게 만듭니다. 미오신 필라멘트를 따라 액틴 필라멘트가 미끄러지는 것은 미오신 필라멘트에 측면 가지가 있기 때문에 발생합니다. 미오신 다리의 머리는 액틴과 결합하여 필라멘트 축에 대한 경사각을 변경하여 마치 미오신과 액틴의 필라멘트를 서로에 대해 전진시킨 다음 분리하고 다시 결합하여 다시 움직입니다.

미오신 다리의 움직임은 갤리선에서 노를 젓는 것과 비교할 수 있습니다. 물 속의 갤리선의 움직임이 노의 움직임으로 인해 발생하는 것처럼 실의 미끄러짐도 다리의 노젓기 움직임으로 인해 발생합니다. 유일하게 중요한 차이점은 다리의 움직임이 동기적이지 않다는 것입니다. 신경 자극이 도달하면 세포막은 전하 극성을 변경하고 전체 길이를 따라 각 근원섬유 주위에 위치한 특수 탱크(소형질 세망)에서 칼슘 이온(Ca++)이 근형질로 방출됩니다.
Ca++의 영향으로 트로포미오신 필라멘트는 홈 깊숙히 들어가 미오신이 액틴에 부착할 수 있는 공간을 확보하고 브리지가 뇌졸중 주기를 시작합니다. 탱크에서 Ca++가 방출된 직후, 다시 펌핑되기 시작하고, 육종의 Ca++ 농도가 떨어지며, 트로포미오신이 홈 밖으로 이동하여 교량의 결합 부위를 차단합니다. 즉, 섬유가 이완됩니다. 새로운 충동이 다시 Ca++를 근형질로 방출하고 모든 것이 반복됩니다. 충분한 충격 주파수(최소 20Hz)를 사용하면 개별 수축이 거의 완전히 병합됩니다. 즉, 파상풍 수축이라고 하는 안정적인 수축 상태가 달성됩니다.

근육 구조

근육 수축

액틴

주요 중 하나 단백질이 줄어들게 됩니다. 근육 섬유 요소. 이는 단량체(G-A., mol.wt. 약 42,000)의 형태로 그리고 중합 상태로 존재할 수 있습니다. 조건 (F-A.).

분자 G-A. 구형 2-도메인 형태를 가지며 하나의 ATP 분자와 결합되어 G-A 중합 중에 아데노신 이인산으로 전환됩니다. 무염 수용액 G-A. 중합하지 않았습니다. KS1 또는 MgCl 2 를 첨가하는 경우, 공정은 resp의 농도에서 시작됩니다. 0.1-0.15 또는 0.01 M. G-A의 중합 가능성. 예를 들어 신체에서는 액틴 결합 단백질에 따라 달라집니다. 필라민, 액티닌.

FA는 피치가 38nm이고 하위 단위 직경이 5.5nm인 편평한 나선(나사산은 극성임)을 형성하는 선형 폴리머입니다. 나선의 한 바퀴에는 13-14개의 G-A 분자가 포함되어 있습니다. 단량체의 중합은 용액의 점도를 급격히 증가시킵니다. 에프. 다른 사람들과 콤플렉스를 형성합니다. 단백질 - 미오신 - 아데노신 트리포스파타제에 강력한 활성화 효과가 있습니다. FA의 중요한 특성은 상호작용 중에 나타나는 대사 과정을 조정하는 능력입니다. 다수의 효소(포스포릴라제 키나제, 알돌라제, 글리세르알데히드-3-인산 탈수소효소 등)와 함께.

A.는 모든 진핵 세포에 존재합니다(모든 단백질의 중량의 10-15%). 근육이 아닌 세포에서는 "세포골격"(세포질의 미세필라멘트)을 형성합니다.

문학.:생화학의 기초, 트랜스. 영어에서, 3권, M., 1981, p. 1406-10. B. F. Poglazov.

화학 백과사전. - M.: 소련 백과사전. 에드. I. L. 크누얀트. 1988 .

다른 사전에 "ACTIN"이 무엇인지 확인하십시오.

액틴은 진핵 세포의 세포 골격의 주요 구성 요소 중 하나인 마이크로필라멘트를 형성하는 중합 형태의 단백질입니다. 단백질 미오신과 함께 액토미오신 근육의 주요 수축 요소를 형성합니다... ... Wikipedia

액틴- * 액틴(actin) *액틴(actin)은 MW가 42 kDa인 근섬유의 단백질로 원섬유형(액틴)과 구형(액틴)의 두 가지 형태로 존재합니다. A. 미오신 분자 섹션에 상보적인 섹션이 있으며(참조) 주요 액토미오신의 일부입니다... ... 유전학. 백과사전

근육 섬유 단백질. 몰. m. 42,000 두 가지 형태: 구형(GA) 및 원섬유형(FA), 가장자리는 ATP 및 Mg + + 이온이 있는 상태에서 GA의 중합 중에 형성됩니다. A.의 각 분자에는 특정 섹션을 보완하는 섹션이 있습니다 ... 생물학 백과사전

근육의 주요 수축 요소인 액토미오신(actomyosin)과 함께 원섬유 형태를 이루는 단백질입니다. 큰 백과사전

ACTIN은 세포의 수축 과정에 관여하는 근육 섬유 단백질입니다. 주로 근육 조직 세포에 함유되어 있습니다. 미오신과 반응하여 액토미오신(ACTOMYOSIN)을 형성합니다. 과학 기술 백과사전

명사, 동의어 수: 1 단백질 (99) ASIS 동의어 사전. V.N. 트리신. 2013년… 동의어 사전

악티니아- 여자 가족의 이름.. 우크라이나어 철자 사전

액틴- 진핵세포 내에서 주기적으로 수축하는 단백질로, 생명공학 주제 EN actin... 기술 번역가 가이드

근육 섬유 단백질. 분자량은 약 70,000으로 구형(G actin)과 G 액틴의 중합산물인 원섬유(F actin)의 두 가지 형태로 존재한다. 휴식중인 근육에서 A.는 F 액틴의 형태로 다음을 형성합니다... ... 위대한 소련 백과사전

근육의 주요 수축 요소인 액토미오신(actomyosin)과 함께 원섬유 형태를 이루는 단백질. * * * 액틴 액틴(ACTIN)은 근육의 주요 수축 요소인 미오신과 함께 원섬유 형태를 형성하는 단백질인 액토미오신... 백과사전

액틴 액틴. 근섬유 단백질(분자량 42kDa)은 원섬유형과 구형의 두 가지 형태로 존재하며 미오신 분자 부분과 상보적인 부분을 가지고 있습니다. , 액토미오신의 일부입니다 … … 분자 생물학 및 유전학. 사전.

섬모와 편모

섬모와 편모 -운동 과정에 관여하는 특히 중요한 세포 소기관은 세포질의 파생물이며 그 기초는 축 실 또는 축삭 (그리스 축-축 및 네마-실에서 유래)이라고 불리는 미세 소관 카드입니다. 섬모의 길이는 2-10 미크론이며 하나의 섬모 세포 표면의 수는 수백에 이릅니다. 편모가 있는 유일한 유형의 인간 세포인 정자는 50-70 마이크론의 긴 편모 하나만 포함합니다. 축삭은 중앙에 위치한 한 쌍의 미세소관의 주변 쌍 9개로 구성됩니다. 이러한 구조는 공식 (9 x 2) + 2로 설명됩니다(그림 3-16). 각 말초 쌍 내에서 미세소관의 부분 융합으로 인해 그 중 하나(A)는 완전하고 두 번째(B)는 불완전합니다(미세소관 A와 공유되는 2-3 이량체).

중앙 미세소관 쌍은 중심 껍질로 둘러싸여 있으며, 여기에서 방사상 이중선이 주변 이중선으로 분기됩니다. 주변 이중선은 넥신 브릿지로 서로 연결되고 다인 단백질의 "손잡이"는 미세소관 A에서 미세소관 B로 확장됩니다. ATPase 활성을 갖는 이웃 이중선(그림 3-16 참조).

섬모와 편모의 박동은 축색돌기의 인접한 이중체가 미끄러지면서 발생하며, 이는 다인 손잡이의 움직임에 의해 매개됩니다. 섬모와 편모를 구성하는 단백질에 변화를 일으키는 돌연변이는 해당 세포의 다양한 기능 장애를 유발합니다. 카르타게너 증후군(고정 섬모 증후군)의 경우 일반적으로 다이네인 손잡이가 없어 발생합니다. 환자는 만성 호흡계 질환(호흡기 상피 표면 정화 기능 장애와 관련됨) 및 불임(정자 부동으로 인한)을 앓고 있습니다.

중심체와 구조가 유사한 기저체는 각 섬모 또는 편모의 기저부에 위치합니다. 신체의 정점 말단 수준에서 삼중선의 미세소관 C가 끝나고, 미세소관 A와 B는 섬모 또는 편모의 축삭의 해당 미세소관으로 이어집니다. 섬모나 편모가 발달하는 동안 기저체는 축색 구성 요소의 조립이 일어나는 매트릭스 역할을 합니다.

마이크로필라멘트- 직경 5-7 nm의 얇은 단백질 필라멘트로 세포질에 단독으로, 격벽 형태로 또는 다발 형태로 놓여 있습니다. 골격근에서는 얇은 미세섬유가 규칙적인 다발을 형성하고 두꺼운 미오신 필라멘트와 상호작용합니다.

코르티콜(말단) 네트워크는 대부분의 세포의 특징인 형질막 아래의 미세필라멘트 응축 영역입니다. 이 네트워크에서 마이크로필라멘트는 특수 단백질을 사용하여 서로 얽혀 있고 "교차 연결"되어 있으며, 그 중 가장 흔한 것은 필라민입니다. 피질 네트워크는 기계적 영향으로 인해 세포가 날카롭고 갑작스럽게 변형되는 것을 방지하고 액틴 용해(전환) 효소에 의해 촉진되는 재배열을 통해 세포 모양의 원활한 변화를 보장합니다.

Plasmalemma에 마이크로필라멘트의 부착은 통합("앵커") 단백질(인테그린)과의 연결로 인해 직접적으로 또는 여러 중간 단백질인 탈린, 빈쿨린 및 α-액티닌을 통해 수행됩니다(그림 10-9 참조). 또한, 액틴 마이크로필라멘트는 세포를 서로 연결하거나 세포를 세포간 물질의 구성 요소에 연결하는 접착 접합 또는 초점 접촉이라고 불리는 원형질막의 특수 영역에 있는 막횡단 단백질에 부착됩니다.

마이크로필라멘트의 주요 단백질인 액틴은 cAMP 및 Ca2+ 존재 하에서 긴 사슬(F- 또는 원섬유형 액틴)로 중합될 수 있는 단량체 형태(G- 또는 구형 액틴)로 발생합니다. 일반적으로 액틴 분자는 두 개의 나선형으로 꼬인 필라멘트처럼 보입니다(그림 10-9 및 13-5 참조).

마이크로필라멘트에서 액틴은 다양한 기능을 수행하는 다수의 액틴 결합 단백질(최대 수십 유형)과 상호작용합니다. 그들 중 일부는 액틴 중합 정도를 조절하고 다른 것(예: 피질 네트워크의 필라민 또는 미세 융모의 fimbrin 및 villin)은 개별 미세 필라멘트를 시스템으로 연결하는 데 기여합니다. 근육이 아닌 세포에서 액틴은 단백질 함량의 약 5~10%를 차지하며, 그 중 약 절반만이 필라멘트로 구성되어 있습니다. 미세필라멘트는 미세소관보다 물리적, 화학적 영향에 더 강합니다.

마이크로필라멘트의 기능:

(1) 근육 ​​세포의 수축성을 보장합니다(미오신과 상호작용할 때).

(2) 세포질 및 원형질막의 피질층과 관련된 기능 제공(세포외유출 및 세포내이입, 가성족 형성 및 세포 이동);

(3) 이러한 구조의 표면과 관련된 특정 단백질(미니미오신)과의 상호작용으로 인해 세포질 내 소기관, 수송 소포 및 기타 구조의 이동;

(4) 변형 작용을 방지하지만 재배열될 때 세포 모양의 변화에 ​​기여하는 피질 네트워크의 존재로 인해 세포의 특정 강성을 보장합니다.

(5) 세포절개 동안 수축성 수축이 형성되어 세포 분열이 완료됩니다.

(6) 일부 세포소기관(미세융모, 부동섬모)의 기초("골격") 형성;

(7) 세포간 연결 구조(데스모솜을 둘러싸는) 구성에 참여합니다.

미세 융모는 직경 0.1 μm, 길이 1 μm의 손가락 모양의 세포 세포질 파생물이며 그 기초는 액틴 미세 필라멘트에 의해 형성됩니다. 미세융모는 물질의 분해 및 흡수가 발생하는 세포 표면적을 다양하게 증가시킵니다. 이러한 과정에 적극적으로 참여하는 일부 세포(소장 및 신장 세뇨관의 상피)의 정점 표면에는 브러시 경계를 형성하는 최대 수천 개의 미세 융모가 있습니다.

쌀. 3-17. 미세융모의 미세구조 조직 계획. AMP – 액틴 미세필라멘트, AB – 무정형 물질(미세융모의 정점 부분), F, V – 핌브린 및 빌린(AMP 다발에서 교차 결합을 형성하는 단백질), mm – 미니미오신 분자(AMP 다발을 미세융모 원형질막에 부착) ), TC – 터미널 네트워크 AMP, C – 스펙트린 브릿지(TC를 혈장에 부착), MF – 미오신 필라멘트, PF – 중간 필라멘트, GC – 글리코칼릭스.

각 미세융모의 구조는 장축을 따라 놓여 있는 약 40개의 미세섬유를 포함하는 다발로 형성됩니다(그림 3-17). 미세융모의 정점 부분에서 이 다발은 무정형 물질에 고정되어 있습니다. 그 강성은 단백질 fimbrin과 villin의 교차 결합으로 인한 것입니다. 내부에서 다발은 특수 단백질 다리(미니미오신 분자)에 의해 미세융모의 원형질막에 부착됩니다. 미세융모의 기저부에서 다발의 미세필라멘트는 다음과 같습니다. 미오신 필라멘트가 있는 요소 중 말단 네트워크에 짜여져 있습니다. 말단 네트워크의 액틴과 미오신 필라멘트의 상호 작용은 가능성이 높으며 미세 융모의 색조와 구성을 결정합니다.

입체섬모- 변형된 긴(일부 세포에서는 분기) 미세융모 - 미세융모보다 훨씬 덜 자주 발견되며 후자와 마찬가지로 미세필라멘트 다발을 포함합니다.

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미세필라멘트, 미세소관 및 중간필라멘트는 세포골격의 주요 구성요소입니다.

액틴 마이크로필라멘트 - 구조, 기능

액틴 마이크로필라멘트그들은 액틴 단백질로 구성된 직경 6-7nm의 고분자 필라멘트 형태입니다. 이러한 구조는 매우 역동적입니다. 원형질막을 향한 미세필라멘트의 끝(플러스 끝)에서는 세포질의 단량체로부터 액틴의 중합이 일어나고 반대쪽 끝(마이너스 끝)에서는 해중합이 발생합니다.
마이크로필라멘트, 따라서 구조적 극성을 갖습니다. 스레드는 플러스 끝에서 자라며 마이너스 끝에서 짧아집니다.

조직과 기능 액틴 세포골격마이크로필라멘트의 중합-해중합 과정을 조절하고 서로 결합하며 수축 특성을 부여하는 다수의 액틴 결합 단백질에 의해 제공됩니다.

이 단백질 중에서 미오신이 특히 중요합니다.

상호 작용그 가족 중 하나인 액틴이 있는 미오신 II는 근육 수축의 기초가 되며, 비근육 세포에서는 액틴 미세필라멘트에 수축 특성(기계적 장력을 받는 능력)을 부여합니다. 이 능력은 모든 접착 상호작용에서 매우 중요한 역할을 합니다.

새로운 형성 액틴 마이크로필라멘트셀에서는 이전 스레드에서 분기하여 발생합니다.

새로운 마이크로필라멘트가 형성되기 위해서는 일종의 “씨앗”이 필요합니다. 그 형성에서 중요한 역할은 액틴 단량체와 매우 유사한 두 개의 단백질을 포함하는 Af 2/3 단백질 복합체에 의해 수행됩니다.

존재 활성화됨, Af 2/3 복합체는 기존 액틴 마이크로필라멘트의 측면에 부착되어 그 구성을 변경하여 다른 액틴 단량체를 부착하는 능력을 획득합니다.

이것이 "씨앗"이 나타나는 방식으로, 새로운 마이크로필라멘트의 급속한 성장을 시작하고, 오래된 실의 측면에서 약 70° 각도로 가지 형태로 뻗어나가며, 이에 따라 실 안에 새로운 마이크로필라멘트의 분지형 네트워크가 형성됩니다. 셀.

개별 필라멘트의 성장이 곧 끝나고 필라멘트는 개별 ADP 함유 액틴 단량체로 분해되며 ADP를 ATP로 대체 한 후 다시 중합 반응에 들어갑니다.

액틴 세포골격세포가 세포 외 기질에 그리고 서로 부착하는 데 중요한 역할을하며, 세포가 퍼지고 방향으로 움직일 수 있도록 도와주는 pseudopodia 형성에 중요한 역할을합니다.

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10. 액틴 마이크로필라멘트 - 구조, 기능

마이크로필라멘트(얇은 필라멘트) - 진핵 세포의 세포 골격 구성 요소. 미세소관보다 얇고 구조적으로 얇은 단백질 필라멘트직경이 약 6 nm입니다.

그들이 함유하고 있는 주요 단백질은 다음과 같습니다. 액틴. 미오신은 세포에서도 발견될 수 있습니다. 다발에서는 액틴과 미오신이 움직임을 제공하지만, 세포 내에서는(예를 들어 미세융모에서) 액틴 단독으로 이 작업을 수행할 수 있습니다.

각 마이크로필라멘트는 두 개의 꼬인 사슬로 구성되며, 각 사슬은 액틴 분자와 기타 단백질로 구성됩니다.

일부 세포에서는 미세필라멘트가 세포질 막 아래에 다발을 형성하고 세포질의 이동 부분과 고정 부분을 분리하며 세포내 및 세포외유출에 참여합니다.

또한 기능은 전체 셀, 해당 구성 요소 등의 움직임을 보장하는 것입니다.

중간 필라멘트(모든 진핵 세포에서는 발견되지 않으며 여러 동물 그룹과 모든 식물에서 발견되지 않음) 약 10 nm의 더 큰 두께가 마이크로필라멘트와 다릅니다.

마이크로필라멘트, 그 구성 및 기능

얇은 필라멘트는 극성을 띠고 양쪽 끝에서 생성되고 파괴될 수 있으며, 집합은 "플러스" 끝에서 일어나고 분해는 "마이너스" 끝에서 발생합니다(미세소관과 마찬가지로).

다양한 유형의 중간 필라멘트(단백질 구성이 다름)가 있으며, 그 중 하나는 세포핵에서 발견됩니다.

중간 필라멘트를 형성하는 단백질 가닥은 역평행합니다.

이것은 극성이 부족함을 설명합니다. 필라멘트의 끝에는 구형 단백질이 있습니다.

그들은 핵 근처에서 일종의 신경총을 형성하고 세포 주변으로 갈라집니다. 셀에 기계적 응력을 견딜 수 있는 능력을 제공합니다.

주요 단백질은 액틴이다.

액틴 마이크로필라멘트.

일반적으로 마이크로필라멘트.

모든 진핵 세포에서 발견됩니다.

위치

마이크로필라멘트는 운동성 동물 세포의 세포질에서 다발을 형성하고 피질층(원형질막 아래)을 형성합니다.

주요 단백질은 액틴이다.

• 이종 단백질
• 다른 isoform에서 발견되고 다른 유전자에 의해 암호화됨

포유류에는 6개의 액틴이 있습니다. 하나는 골격근, 하나는 심장 근육, 두 가지 유형은 평활근, 두 개는 비근육(세포질) 액틴 = 모든 포유류 세포의 보편적인 구성 요소입니다.

모든 이소형은 아미노산 서열이 유사하며 말단 부분만 변형됩니다(중합 속도를 결정하고 수축에 영향을 주지 않음).

액틴 속성:

• M=42,000;
• 단량체 형태에서는 ATP 분자(G-액틴)를 포함하는 소구체처럼 보입니다.
• 액틴 중합 => 얇은 원섬유(F-액틴, 편평한 나선형 리본을 나타냄);
• 액틴 MF는 그 특성이 극성입니다.
• 충분한 농도에서 G-액틴은 자발적으로 중합되기 시작합니다.
• 분해 및 조립이 쉬운 매우 역동적인 구조입니다.

중합(+)시 마이크로필라멘트의 끝부분이 빠르게 G-액틴과 결합하여 => 더 빠르게 성장

(-) 끝.

낮은 농도의 G-액틴 => F-액틴이 분해되기 시작합니다.

G-액틴의 임계 농도 => 동적 평형(마이크로필라멘트의 길이는 일정함)

ATP를 갖는 단량체는 성장 말단에 부착되며, 중합 중에 ATP 가수분해가 일어나고 단량체는 ADP와 결합됩니다.

액틴+ATP 분자는 ADP 결합 단량체보다 서로 더 강력하게 상호작용합니다.

원섬유 시스템의 안정성은 다음과 같이 유지됩니다.

• 단백질 트로포미오신(강성을 부여함);
• 필라민과 알파-액티닌.

마이크로필라멘트

그들은 f-액틴 필라멘트 사이에 가교를 형성합니다 => 복잡한 3차원 네트워크(세포질에 겔과 같은 상태를 제공합니다);

• 원섬유의 끝부분에 부착되어 분해를 방지하는 단백질;
• Fimbrin(필라멘트를 묶음으로 묶음);
• 미오신 복합체 = ATP가 분해될 때 수축할 수 있는 액토미오신 복합체.

비근육 세포에서 미세섬유의 기능:

수축기구의 일부가 되십시오.