Помощ за Tele2, тарифи, въпроси

механичната функция се изпълнява от протеин: хемоглобин, миозин, колаген, меланин или инсулин??? и получи най-добрия отговор

Отговор от Полина Фейгина [гуру]
1.Полимер - високомолекулно съединение, вещество с голямо молекулно тегло (от няколко хиляди до няколко милиона), в което атомите, свързани с химични връзки, образуват линейни или разклонени вериги, както и пространствени триизмерни структури. Често мономерът може да бъде разграничен в неговата структура - повтарящ се структурен фрагмент, който включва няколко атома. Полимерът се образува от мономери в резултат на полимеризация. Полимерите включват множество природни съединения: протеини, нуклеинови киселини, полизахариди, каучук и други органични вещества. В повечето случаи понятието се отнася до органични съединения, но има много неорганични полимери. Голям брой полимери се получават синтетично от най-простите съединения на елементи от естествен произход чрез полимеризация, поликондензация и химични трансформации.
Специални механични свойства:
еластичност - способността за високи обратими деформации при относително малък товар (каучуци);
ниска чупливост на стъкловидни и кристални полимери (пластмаси, органично стъкло);
способността на макромолекулите да се ориентират под действието на насочено механично поле (използва се при производството на влакна и филми).
Характеристики на полимерни разтвори:
висок вискозитет на разтвора при ниска концентрация на полимера;
разтварянето на полимера става през етапа на набъбване.
Специални химични свойства:
способността драстично да променя своите физични и механични свойства под действието на малки количества реагент (вулканизация на каучук, дъбене на кожа и др.).
Специалните свойства на полимерите се обясняват не само с голямото им молекулно тегло, но и с факта, че макромолекулите имат верижна структура и имат уникално свойство за неживата природа - гъвкавост.
2. Протеините са сложни високомолекулни природни съединения, изградени от -аминокиселини. Съставът на протеините включва 20 различни аминокиселини, откъдето идва и огромното разнообразие от протеини с различни комбинации от аминокиселини. Както от 33 букви от азбуката можем да съставим безкрайно много думи, така и от 20 аминокиселини – безкрайно много протеини. В човешкото тяло има до 100 000 протеина.
Протеините се делят на протеини (прости протеини) и протеиди (сложни протеини).
Броят на аминокиселинните остатъци, включени в молекулите, е различен: инсулин - 51, миоглобин - 140. Следователно Mr на протеина е от 10 000 до няколко милиона.
Функциите на протеините в организма са разнообразни. Те се дължат до голяма степен на сложността и разнообразието на формите и състава на самите протеини. Протеините са незаменим строителен материал. Една от най-важните функции на протеиновите молекули е пластичността. Всички клетъчни мембрани съдържат протеин, чиято роля тук е разнообразна. Количеството протеин в мембраните е повече от половината от масата.
Много протеини имат контрактилна функция. Това са преди всичко протеините актин и миозин, които са част от мускулните влакна на висшите организми. Мускулните влакна - миофибрилите - са дълги тънки нишки, състоящи се от успоредни по-тънки мускулни нишки, заобиколени от вътреклетъчна течност. Съдържа разтворена аденозинтрифосфорна киселина (АТФ), необходима за осъществяване на контракцията, гликоген - хранително вещество, неорганични соли и много други вещества, по-специално калций.
Голяма е ролята на протеините в транспорта на веществата в организма. Имайки различни функционални групи и сложна структура на макромолекулите, протеините се свързват и пренасят много съединения с кръвния поток. Това е преди всичко хемоглобинът, който пренася кислорода от белите дробове до клетките. В мускулите друг транспортен протеин, миоглобин, поема тази функция.
Друга функция на протеина е резервната. Съхраняващите протеини включват феритин - желязо, овалбумин - яйчен протеин, казеин - млечен протеин, зеин - протеин от царевично семе.
Регулаторната функция се изпълнява от хормонални протеини.
Хормоните са биологично активни вещества, които влияят на метаболизма. много

Има пет основни места, където може да се приложи действието на актин-свързващи протеини. Те могат да се свържат с актиновия мономер; с "заострен" или бавно нарастващ край на нишката; с "пернат" или бързо растящ край; със страничната повърхност на нишката; и накрая, с две нишки наведнъж, образувайки напречна връзка между тях. В допълнение към тези пет взаимодействия, актин-свързващите протеини могат да бъдат чувствителни или нечувствителни към калций. С такова разнообразие от възможности едва ли е изненадващо, че са открити много актин-свързващи протеини и че някои от тях са способни на няколко вида взаимодействие.

Протеините, които се свързват с мономерите, инхибират образуването на семена, отслабвайки взаимодействието на мономерите един с друг. Тези протеини могат или не могат да намалят скоростта на удължаване, в зависимост от това дали актиновият комплекс с актин-свързващия протеин ще може да се прикрепи към нишките. Профилин и фрагмин са чувствителни към калций протеини, които взаимодействат с актинови мономери. И двете изискват калций, за да се свържат с актина. Комплексът от профилин с мономера може да се изгражда върху вече съществуващи нишки, но комплексът от фрагмин с актин не може. Следователно профилинът инхибира основно нуклеацията, докато фрагминът инхибира както нуклеацията, така и удължаването. От трите нечувствителни към калций протеини, взаимодействащи с актина, два - DNase I и витамин D-свързващ протеин - функционират извън клетката. Физиологичното значение на тяхната способност да се свързват с актин е неизвестно. В мозъка обаче има протеин, който чрез свързване с мономери деполимеризира актиновите нишки; неговият деполимеризиращ ефект се обяснява с факта, че свързването на мономерите води до намаляване на концентрацията на актин, наличен за полимеризация.

„Перестият“ или бързо растящият край на актиновите филаменти може да бъде блокиран от така наречените затварящи протеини, както и от цитохалазин B или D. Чрез блокиране на точката на бързо сглобяване на нишките, затварящите протеини насърчават нуклеацията, но потискат удължаване и свързване от край до край на нишките. Общият ефект е появата на скъсени нишки, което се дължи както на увеличаването на броя на семената, конкуриращи се за свободни мономери, така и на липсата на докинг. Известно е, че поне четири протеина действат по подобен начин в присъствието на калций: гелзолин, вилин, фрагмин и протеин с мол. маса от 90 kDa от тромбоцити. Всички те са в състояние да намалят лаг фазата, дължаща се на нуклеация по време на полимеризацията на пречистени мономери и да скъсят вече образуваните нишки. Има и нечувствителни към калций покриващи протеини. И така, протеини с кей. с тегло 31 и 28 kDa от акантамеба и протеин с мол. 65 kDa от тромбоцитите упражняват своя ефект независимо от наличието или отсъствието на калций.

Друга точка, където протеините могат да взаимодействат с нишките, е "заостреният" или бавно растящият край. Свързването на протеин в него може да инициира нуклеация и да попречи на скачването на нишките. Той също така влияе върху скоростта на удължаване и този ефект зависи от концентрацията на актин. При стойности на последното в диапазона между критичните концентрации за бавнорастящия и бързорастящия край, свързването на протеина към бавния край ще увеличи скоростта на удължаване чрез предотвратяване на загубата на мономери в него. Ако обаче концентрацията на актин надвиши най-високата от критичните, свързването на протеина с бавен край ще доведе до намаляване на общата скорост на удължаване поради блокиране на една от точките на закрепване на мономера. Общият резултат от тези три ефекта (стимулиране на нуклеацията, потискане на докинг и потискане на удължаването) ще бъде увеличаване на броя и намаляване на дължината на нишките. Тези ефекти са подобни на тези, причинени от протеини, които се свързват с "перения" край. Ето защо, за да се определи към кой от двата класа принадлежи даден протеин, т.е. върху кой край на филаментите той действа, е необходимо да се проведат експерименти за конкуренцията на този протеин с тези, за които е известно, че се свързват до бързия край или експерименти с полимеризация върху вече съществуващи семена. Понастоящем е известно, че само един протеин определено се свързва с "острия" или бавно растящ край на актинови нишки, а именно акументин, който се намира в големи количества в макрофагите. Възможно е това да е вярно и за бревин, суроватъчен протеин, който причинява бързо намаляване на вискозитета на разтворите на F-актин, скъсявайки нишките, без да увеличава концентрацията на свободни мономери. Нито бревинът, нито акументинът са нечувствителни към концентрацията на калций.

Четвъртият тип свързване с актинови нишки е свързване към тяхната странична повърхност без последващо зашиване. Прикрепването на протеини към повърхността може както да стабилизира, така и да дестабилизира нишките. Тропомиозинът се свързва по нечувствителен към калций начин и стабилизира F-актина, докато северинът и вилинът се свързват с актиновите филаменти и ги "отрязват" в присъствието на калций.

Но може би най-зрелищните от актин-свързващите протеини са тези, които могат да омрежат актинови нишки заедно и по този начин да причинят образуването на гел. Чрез свързване с F-актин, тези протеини обикновено също индуцират нуклеация. Най-малко четири фибриларни актинови омрежващи протеини са способни да индуцират желиране в отсъствието на калций. Това са а-актинин от тромбоцитите, вилин, фимбрин и актиногелин от макрофагите. Всички те превръщат разтвора на F-актин в твърд гел, способен да възпрепятства движението на металната топка; добавянето на калций води до разтваряне на гела. И четирите изброени протеина са мономерни. В случая на вилин, протеиновата молекула може да бъде разделена на отделни домени: сърцевината, която е чувствителна към калций и способна да свързва и затваря актинови нишки, и главата, която е необходима за кръстосано свързване на нишките в отсъствието на калций. Съществуват и множество нечувствителни към калций омрежващи протеини. Два от тях, филамин и актин-свързващ протеин от макрофаги, са хомодимери, състоящи се от дълги, гъвкави протеинови субединици. Muscle a-actiii е друг нечувствителен към калций омрежващ протеин. Винкулинът и протеинът с високо молекулно тегло от клетъчната линия BHK също могат да образуват кръстосани връзки без помощта на допълнителни протеини. В същото време фасцинът на морския таралеж сам по себе си може да осигури само образуването на тесни, игловидни снопове от актинови нишки и за да предизвика желиране, той се нуждае от помощта на протеин с mol. с тегло 220 kDa.

Фамилията спектрин е една от най-интересните в групата на онези омрежващи протеини, които не се влияят директно от калция. Всъщност спектринът е тетрамер (ap)r, открит първоначално в мембранния скелет на еритроцитите. ap-димерите се свързват един с друг "опашка до опашка", докато главите на молекулите остават свободни и могат да взаимодействат с актинови олигомери. А-субединицата на всеки димер може също да взаимодейства с калмодулин, калций-свързващ протеин, участващ в много процеси, регулирани от калций. Все още не е известно какъв ефект има свързването на калмодулин върху активността на спектрин. Спектриноподобни молекули са открити досега в много видове клетки, така че би било по-правилно да се говори за семейството на спектрин. Спектриновата субединица от еритроцитите има мол. маса 240 kDa. Имунологично свързани с нейния протеин със същия кей. маса е открита в повечето от изследваните типове клетки. Mol. маса |3-субединица на спектрин от еритроцити - 220 kDa. В комплекс с протеин с мол. с тегло 240 kDa, реагиращ с антитела срещу а-спектрин, в клетките обаче субединица с мол. с тегло 260 kDa (намира се в крайната мрежа) или, например, 235 kDa (намира се в нервните клетки и други видове клетки). Тези свързани, имунологично кръстосано реактивни комплекси са описани за първи път като отделни протеини и са наречени TW260/240 и фодрин. По този начин, подобно на много други цитоскелетни протеини, протеините от семейство спектрин са тъканно-специфични. Това, че всички тези протеини съдържат калмодулин-свързващ домейн, е установено едва наскоро и какво следва остава да се разбере.

Миозинът е единственият протеин, свързан с актина, способен да генерира механична сила. Механичната работа, произведена от АТФ, е в основата на мускулната контракция и се смята, че осигурява напрежението, развито от фибробластите и други клетки при контакт с извънклетъчния матрикс. Взаимодействието на миозина с актина е много сложно - толкова много, че на него беше посветена отделна книга от тази поредица. Миозинът върши своята работа, като се движи с актин. Миозин-АДФ се свързва с актиновите нишки, настъпва промяна в конформацията на миозина, придружена от освобождаване на АДФ и след това АТФ, ако присъства в разтвора, замества АДФ, освободен от миозина, и предизвиква отделяне на актиновите нишки от миозина. След хидролиза на АТФ може да започне следващият цикъл. Калцият регулира този процес в няколко точки. В някои мускулни клетки той взаимодейства с тропонина, контролирайки свързването на тропомиозина с актина. Твърди се, че такива клетки се регулират на нивото на тънките нишки. В други мускули калцият действа върху молекулата на миозина, или директно, или чрез активиране на ензими, които фосфорилират нейните леки вериги.

В някои немускулни клетки калцият регулира свиването на нивото на сглобяване на миозинова нишка.

Връзката между различните класове актин-свързващи протеини става по-ясна, когато се разглежда от гледна точка на теорията на геловете, предложена от Флори. Тази теория гласи, че ако вероятността от омрежване е достатъчно висока, между полимерите се образува омрежена: триизмерна мрежа. Това предсказва съществуването на "точка на желиране", при която трябва да има рязък преход от разтвор към гел, донякъде математически подобен на такива фазови преходи като топене и изпаряване; по-нататъшното увеличаване на броя на напречните връзки - след точката на желиране - трябва да доведе само до промяна в твърдостта на гела. По този начин протеините, които образуват напречни връзки, ще трансформират вискозния разтвор на F-актин в състояние на гел, а тези протеини, които разрушават нишките или причиняват увеличаване на техния брой, ще започнат да разтварят гела чрез намаляване на средната дължина на полимерите, което не е придружено от увеличаване на броя на напречните връзки: гелът ще се разтвори, когато плътността на разпределението на напречните връзки падне под нивото, определено от точката на желиране. Миозинът може да взаимодейства с гела и да го накара да се свие. Теорията на геловете е полезна при сравняване на свойствата на актин-свързващи протеини от различни класове и при разработване на изследователски методи и техните функции. Трябва обаче да се има предвид, че теорията на геловете разглежда само изотропни структури и сама по себе си не отчита топологичните характеристики на конкретните системи. Както ще стане ясно от. Освен това топологията на цитоскелета е негова изключително важна характеристика, която теорията на геловете все още не може да предвиди.

Смисленото тълкуване на резултатите от химическото изследване на протеините изисква подробно познаване на условията вътре в клетката, включително точната стехиометрия на всички протеини, свързани с изследваните процеси, и такива регулаторни фактори като pH, pCa,. концентрацията на нуклеотидите, както и, очевидно, фосфолипидния състав на съседните мембрани. В ситуация, в която протеините могат ефективно да индуцират явления в стехиометрия от 1: 500, които носят характеристиките на резки кооперативни преходи, количествените прогнози очевидно се превръщат в съмнителен въпрос.

Структурата на скелетните мускули. Мускулна контракция. Актин и миозин.

Скелетни мускули- поддържайте тялото в баланс и извършвайте движения, това са нашите бицепси, трицепси и така нататък, тоест това, което помпаме, докато правим бодибилдинг. Те могат да се свиват много бързо и да се отпуснат много бързо, при интензивна дейност се уморяват доста бързо.

Структурната и функционална единица на скелетните мускули е мускулни влакна,която представлява силно удължена клетка. Дължината на мускулното влакно зависи от размера на мускула и варира от няколко милиметра до няколко сантиметра. Дебелината на влакното варира от 10-100 микрометра.

Мускулните влакна са два вида:

1) Червени влакна- съдържат голям брой митохондрии с висока активност на окислителните ензими. Силата на контракциите им е сравнително малка, а скоростта на потребление на енергия е такава, че те са напълно задоволени от обичайното снабдяване с кислород. Те участват в движения, които не изискват значителни усилия, като например поддържане на поза.

2) Бели влакна- значителна сила на контракциите, това изисква много енергия и само кислородът тук не е достатъчен, висока активност на ензимите, които разграждат глюкозата. Следователно двигателните единици, състоящи се от бели влакна, осигуряват бързи, но краткотрайни движения, които изискват резки усилия.

Мускулната клетка има особена структура. Мускулното влакно е многоядрено, това се дължи на особеностите на образуването на влакното по време на развитието на плода. Те се образуват на етапа на ембрионалното развитие на организма от клетки-предшественици - миобласти.

Миобласти– неоформени мононуклеарни мускулни клетки.

Миобластите интензивно се делят, сливат и образуват мускулни тубули с централно разположение на ядрата. След това в мускулните тубули започва синтеза на миофибрили,

миофибрили- цилиндрични контрактилни нишки с дебелина 1-2 микрометра, минаващи от единия край на мускулната клетка до другия.

И образуването на влакното завършва с миграцията на ядрата към покрайнините на клетките. Ядрата на мускулните влакна по това време вече губят способността си да се делят и се занимават само с функцията за генериране на информация за протеиновия синтез.
Но не всички миобласти следват пътя на сливането, някои от тях се отделят под формата на така наречените сателитни клетки, които се намират на повърхността на мускулното влакно, в мембраната, която обгражда мускулната клетка. Тези клетки, наричани още сателитни клетки, за разлика от мускулните влакна, не губят способността си да се делят през целия живот, което осигурява увеличаване на мускулната маса на влакната и тяхното обновяване. Възстановяването на мускулните влакна в случай на мускулно увреждане е възможно благодарение на тези клетки. Със смъртта на влакната, които се крият в обвивката му, сателитните клетки се активират, делят се и се трансформират в миобласти. Миобластите се сливат един с друг и образуват нови мускулни влакна, в които след това започва сглобяването на миофибрилите. Тоест по време на регенерацията събитията от развитието на ембрионалните мускули се повтарят напълно. (както при раждането).

Механизъм на свиване на мускулните влакна.

Нека разгледаме по-подробно структурата на миофибрилите, тези нишки, които се простират успоредно една на друга в мускулните клетки, чийто брой в едно такова влакно може да достигне няколко хиляди. Миофибрилите имат способността да намаляват дължината си, когато пристигне нервен импулс, като по този начин свиват мускулните влакна.
Редуването на светли и тъмни ивици в миофибрилната нишка се определя от подреденото разположение по дължината на миофибрилата на дебели нишки на миозиновия протеин и тънки нишки на актиновия протеин:

Дебелите нишки се съдържат само в тъмните области (А-зона), светлите области (I-зона) не съдържат дебели нишки, в средата на I-зоната има Z-диск - към него са прикрепени тънки актинови нишки. Секцията на миофибрилата, състояща се от А-зоната и две половини на I-зоната, се нарича - саркомер. Саркомере основната контрактилна единица на мускула. Границите на саркомерите в съседните миофибрили съвпадат, така че цялата мускулна клетка придобива правилна набразденост.

Миозин- протеин на контрактилните мускулни влакна. Съдържанието му в мускулите е около 40% от масата на всички протеини (например в други тъкани е само 1-2%). Молекулата на миозина е дълга нишковидна пръчка, сякаш две въжета са сплетени заедно, образувайки две крушовидни глави в единия край.

актин – също протеинът на контрактилните мускулни влакна, много по-малък по различен начин от миозина и заемащ само 15-20% от общата маса на всички протеини. Той е прикрепен към Z-диска.Това е сплетена две нишки в пръчка, с жлебове, в които лежи двойна верига от друг протеин - тропомиозин. Основната му функция е да блокира адхезията на миозина към актина, в отпуснато състояние на мускулите.

Скъсяването на саркомера става чрез изтегляне на тънки актинови нишки между дебели миозинови нишки. Плъзгането на актинови нишки по миозиновите нишки се дължи на наличието на странични разклонения в миозиновите нишки. Главата на миозиновия мост е прикрепена към актина и променя ъгъла на наклона спрямо оста на нишката, като по този начин сякаш придвижва нишката на миозина и актина една спрямо друга, след това се откача, закрепва отново и отново прави движение.

Движението на миозиновите мостове може да се сравни с гребането на гребла в галера. Тъй като движението на галерата във водата се дължи на движението на греблата, така че плъзгането на нишките се дължи на гребните движения на мостовете, единствената съществена разлика е, че движението на мостовете не е синхронно. Когато пристигне нервен импулс, клетъчната мембрана променя полярността на заряда и калциевите йони (Ca ++) се освобождават в саркоплазмата от специални резервоари (ендоплазмен ретикулум), разположени около всяка миофибрила по цялата й дължина.
Под въздействието на Са++, тропомиозиновият филамент навлиза по-дълбоко в жлеба и освобождава място за адхезия на миозина към актина, мостовете започват цикъла на гребене. Веднага след освобождаването на Ca++ от цистерните, той започва да се изпомпва обратно, концентрацията на Ca++ в саркоплазмата намалява, тропомиозинът излиза от жлеба и блокира точките на адхезия на мостовете - влакното се отпуска. Нов импулс отново изхвърля Ca ++ в саркоплазмата и всичко се повтаря. При достатъчна честота на импулсите (най-малко 20 Hz) отделните контракции почти напълно се сливат, т.е. достига се състояние на стабилно свиване, наречено тетанично свиване.

Мускулна структура

мускулна контракция

АКТИН

един от основните ще намали протеините. елементи от мускулни влакна. Може да съществува под формата на мономер (G-A., mol. m. приблизително 42 хиляди) и в полимеризации. състояние (F-A.).

Молекула G-A. има глобуларна двудомейнова форма и е свързана с една ATP молекула, ръбът се превръща в аденозин дифосфат по време на полимеризацията на G-A. В безсолни водни разтвори G-A. не полимеризира. В случай на добавяне на KC1 или MgCl 2 процесът започва при концентрация, респ. 0,1-0,15 или 0,01 М. Възможност за G-A полимеризация. в тялото зависи например от актин-свързващи протеини. филамин, актинин.

FAA е линеен полимер, който образува плитка спирала (нейните нишки са полярни) със стъпка 38 nm и диаметър на субединицата 5,5 nm. Едно завъртане на спиралата съдържа 13-14 G-A молекули. Полимеризацията на мономера води до рязко повишаване на вискозитета на разтвора. Е. образува комплекс с др.ще намали. протеин-миозин-и има силен активиращ ефект върху неговата аденозин трифосфатаза. Важен Св. Ф-А е способността за координиране на метаболитните процеси, което се проявява в неговото взаимодействие. с редица ензими (фосфорилаза киназа, алдолаза, глицералдехид-3-фосфат дехидрогеназа и др.).

А. присъства във всички еукариотни клетки (10-15% от теглото на всички протеини). В немускулните клетки той образува "цитоскелета" (микрофиламенти на цитоплазмата на клетките).

Лит.:Основи на биохимията, прев. от английски, том 3, М., 1981, с. 1406-10. Б. Ф. Поглазов.

Химическа енциклопедия. - М.: Съветска енциклопедия. Изд. И. Л. Кнунянц. 1988 .

Синоними:

Вижте какво е "АКТИН" в други речници:

Актинът е протеин, чиято полимеризирана форма образува микрофиламенти, един от основните компоненти на цитоскелета на еукариотните клетки. Заедно с протеина миозин, той образува основните контрактилни елементи на актомиозиновите мускули ... ... Wikipedia

актин(и)- * актин (и) * актин (и) протеин на мускулни влакна с M. m. 42 kDa, съществуващ в две форми фибриларен (актин) и глобуларен (актин). A. има области, допълващи областите на миозиновите молекули (виж) и е част от основния актомиозин ... ... Генетика. енциклопедичен речник

Протеин от мускулни влакна. Mol. м. 42 000. Две форми: глобуларна (GA) и фибриларна (F A.), ръбовете се образуват по време на полимеризацията на GA в присъствието на ATP и Mg + + йони. На всяка молекула на А. има участъци, които допълват определени участъци на ... Биологичен енциклопедичен речник

Протеин, чиято фибриларна форма образува с миозина основния контрактилен елемент на мускулите актомиозин ... Голям енциклопедичен речник

ACTIN, протеин от мускулни влакна, участващ в контрактилните процеси в клетката. Съдържа се главно в клетките на мускулната тъкан; реагира с миозина, за да образува актомиозин... Научно-технически енциклопедичен речник

Съществува., Брой синоними: 1 протеин (99) Речник на синонимите на ASIS. В.Н. Тришин. 2013 ... Речник на синонимите

актинидия- името на женското семейство ... Правописен речник на украински филми

актин- Периодично свиващ се протеин, открит вътре в еукариотна клетка Биотехнологични теми EN актин … Наръчник за технически преводач

Протеин от мускулни влакна. Молекулното тегло е около 70 000. Съществува в две форми: глобуларен (G актин) и фибриларен (F актин), който е продукт на полимеризацията на G актин. В покойния мускул А. е под формата на F актин, образуващ се с ... ... Велика съветска енциклопедия

Протеин, чиято фибриларна форма образува с миозина основния контрактилен елемент на мускулите актомиозин. * * * ACTIN ACTIN е протеин, чиято фибриларна форма образува с миозина основния контрактилен елемент на мускулите актомиозин ... енциклопедичен речник

актин Протеинът на мускулните влакна (молекулно тегло 42 kDa), съществува в две форми, фибриларна и глобуларна, има региони, допълващи регионите на миозиновите молекули , и е част от актомиозин … … Молекулярна биология и генетика. Речник.

Реснички и флагели

Реснички и флагели -органели от особено значение, участващи в процесите на движение, са израстъци на цитоплазмата, чиято основа са количките от микротубули, наречени аксиална нишка или аксонема (от гръцката ос - ос и nema - нишка). Дължината на ресничките е 2-10 микрона, а броят им на повърхността на една ресничеста клетка може да достигне няколкостотин. В единствения вид човешки клетки, които имат флагел - спермата - съдържа само един флагел с дължина 50-70 микрона. Аксонемата се образува от 9 периферни двойки микротубули, една централно разположена двойка; такава структура се описва с формулата (9 x 2) + 2 (фиг. 3-16). Във всяка периферна двойка, поради частично сливане на микротубули, една от тях (А) е пълна, втората (В) е непълна (2-3 димера са споделени с микротубула А).

Централната двойка микротубули е заобиколена от централна обвивка, от която радиалните гънки се отклоняват към периферните дублети (16), който има АТФазна активност.

Биенето на цилиума и флагела се дължи на плъзгането на съседни дублети в аксонема, което се медиира от движението на динеинови дръжки. Мутациите, които причиняват промени в протеините, които изграждат ресничките и флагелите, водят до различни дисфункции на съответните клетки. Със синдрома на Kartagener (синдром на неподвижните реснички), обикновено поради липсата на динеинови дръжки; пациентите страдат от хронични заболявания на дихателната система (свързани с нарушение на функцията за почистване на повърхността на респираторния епител) и безплодие (поради неподвижността на спермата).

Базалното тяло, подобно по структура на центриола, лежи в основата на всяка реснички или флагела. На нивото на апикалния край на тялото микротубулата С на триплета завършва, а микротубулите А и В продължават в съответните микротубули на аксонемата на цилиума или флагела. По време на развитието на ресничките или флагела, базалното тяло играе ролята на матрица, върху която се сглобяват компонентите на аксонема.

Микрофиламенти- тънки протеинови нишки с диаметър 5-7 nm, разположени в цитоплазмата поотделно, под формата на прегради или снопове. В скелетните мускули тънките микрофиламенти образуват подредени снопове чрез взаимодействие с по-дебели миозинови нишки.

Кортиколовата (терминална) мрежа е зона на удебеляване на микрофиламенти под плазмолемата, характерна за повечето клетки. В тази мрежа микрофиламентите са преплетени и „омрежени“ помежду си с помощта на специални протеини, най-често срещаният от които е филаминът. Кортикалната мрежа предотвратява рязката и внезапна деформация на клетката при механични въздействия и осигурява плавни промени в нейната форма чрез преструктуриране, което се улеснява от ензими, разтварящи (трансформиращи) актин.

Прикрепването на микрофиламенти към плазмалемата се осъществява поради връзката им с нейните интегрални ("котвени") интегринови протеини) - директно или чрез редица междинни протеини талин, винкулин и α-актинин (виж фиг. 10-9). В допълнение, актиновите микрофиламенти са прикрепени към трансмембранни протеини в специфични области на плазмената мембрана, наречени адхезионни връзки или фокални връзки, които свързват клетките една с друга или клетките с компоненти на междуклетъчното вещество.

Актинът, основният протеин на микрофиламентите, се среща в мономерна форма (G- или глобуларен актин), който е способен да полимеризира в дълги вериги (F- или фибриларен актин) в присъствието на cAMP и Ca2+. Обикновено молекулата на актина има формата на две спирално усукани нишки (виж Фиг. 10-9 и 13-5).

В микрофиламентите актинът взаимодейства с редица актин-свързващи протеини (до няколко десетки вида), които изпълняват различни функции. Някои от тях регулират степента на полимеризация на актина, други (например филамин в кортикалната мрежа или фимбрин и вилин в микровила) насърчават свързването на отделни микрофиламенти в системи. В немускулните клетки актинът представлява приблизително 5–10% от протеиновото съдържание, като само около половината от него е организиран във филаменти. Микрофиламентите са по-устойчиви на физическа и химическа атака от микротубулите.

Функции на микрофиламентите:

(1) осигуряване на контрактилитета на мускулните клетки (при взаимодействие с миозин);

(2) осигуряване на функции, свързани с кортикалния слой на цитоплазмата и плазмолемата (екзо- и ендоцитоза, образуване на псевдоподия и клетъчна миграция);

(3) движение в цитоплазмата на органели, транспортни везикули и други структури поради взаимодействие с определени протеини (минимиозин), свързани с повърхността на тези структури;

(4) осигуряване на определена твърдост на клетката поради наличието на кортикална мрежа, която предотвратява действието на деформации, но сама по себе си, докато се преструктурира, допринася за промени във формата на клетката;

(5) образуване на контрактилна констрикция по време на цитотомия, която завършва клетъчното делене;

(6) образуване на основата ("рамка") на някои органели (микровили, стереоцилии);

(7) участие в организацията на структурата на междуклетъчните връзки (обграждащи десмозоми).

Микровилите са подобни на пръсти израстъци на клетъчната цитоплазма с диаметър 0,1 µm и дължина 1 µm, които се основават на актинови микрофиламенти. Микровилите осигуряват многократно увеличаване на повърхността на клетката, върху която се извършва разграждането и абсорбцията на веществата. На апикалната повърхност на някои клетки, активно участващи в тези процеси (в епитела на тънките черва и бъбречните тубули), има до няколко хиляди микровили, които заедно образуват граница на четката.

Ориз. 3-17. Схема на ултраструктурна организация на микровили. AMP, актинови микрофиламенти; AB, аморфно вещество (от апикалната част на микроворса); F, V, фимбрин и вилин (протеини, които образуват кръстосани връзки в AMP снопа); mm, минимиозинови молекули (прикрепващи AMP снопа към microvillus plasmolemma); TS, терминална мрежа AMP, C - спектринови мостове (прикрепват TS към плазмолемата), MF - миозинови нишки, IF - междинни нишки, GK - гликокаликс.

Рамката на всяка микровила се формира от сноп, съдържащ около 40 микрофиламента, разположени по дългата му ос (фиг. 3-17). В апикалната част на микровилите този сноп е фиксиран в аморфно вещество. Неговата твърдост се дължи на кръстосани връзки на протеини на фимбрин и вилин, от вътрешната страна снопът е прикрепен към плазмолемата на микровилите чрез специални протеинови мостове (минимиозинови молекули. В основата на микровилуса микрофиламентите на снопа са вплетени в крайна мрежа, сред елементите на която има миозинови нишки , Взаимодействието на актинови и миозинови нишки на крайната мрежа е вероятно , определя тона и конфигурацията на микровилите.

стереоцилия- модифицирани дълги (в някои клетки - разклонени) микроворси - се откриват много по-рядко от микроворси и, подобно на последните, съдържат пакет от микрофиламенти.

⇐ Предишна123

Прочетете също:

Микрофиламенти, микротубули и междинни филаменти като основни компоненти на цитоскелета.

Актинови микрофиламенти – структура, функции

актинови микрофиламентиса полимерни нишковидни образувания с диаметър 6-7 nm, състоящи се от актинов протеин. Тези структури са силно динамични: в края на микрофиламента, обърнат към плазмената мембрана (плюс край), актинът се полимеризира от своите мономери в цитоплазмата, докато в противоположния край (минус край) настъпва деполимеризация.
Микрофиламенти, по този начин, имат структурна полярност: растежът на нишката идва от плюс края, скъсяването - от минус края.

Организация и функциониране актинов цитоскелетса снабдени с редица актин-свързващи протеини, които регулират процесите на полимеризация-деполимеризация на микрофиламентите, свързват ги един с друг и придават контрактилни свойства.

Сред тези протеини миозините са от особено значение.

Взаимодействиеедин от тяхното семейство - миозин II с актин е в основата на мускулната контракция, а в немускулните клетки дава на актиновите микрофиламенти контрактилни свойства - способността за механичен стрес. Тази способност играе изключително важна роля във всички адхезивни взаимодействия.

Образуване на нов актинови микрофиламентив клетката става чрез разклоняването им от предходните нишки.

За да се образува нов микрофиламент, е необходимо своеобразно "семе". Ключова роля в образуването му играе протеиновият комплекс Af 2/3, който включва два протеина, много подобни на актинови мономери.

Битие активиран, комплексът Aph 2/3 се прикрепя към страничната страна на съществуващия актинов микрофиламент и променя конфигурацията си, придобивайки способността да прикрепи друг актинов мономер към себе си.

По този начин се появява "семе", което инициира бързия растеж на нов микрофиламент, който се разклонява от страната на стария филамент под ъгъл от около 70°, като по този начин образува широка мрежа от нови микрофиламенти в клетката.

Растежът на отделните нишки скоро завършва, нишката се разглобява на отделни ADP-съдържащи актинови мономери, които след заместването на ADP с ATP в тях отново влизат в реакцията на полимеризация.

Актинов цитоскелетиграе ключова роля в прикрепването на клетките към извънклетъчния матрикс и една към друга, в образуването на псевдоподии, с помощта на които клетките могат да се разпространяват и да се движат насочено.

— Връщане към раздела «онкология"

1. Метилирането на супресорни гени като причина за хемобластози - кръвни тумори
2. Теломераза - синтез, функции
3. Теломер - молекулярна структура
4. Какъв е ефектът на теломерната позиция?
5. Алтернативни начини за удължаване на теломерите при хората - обезсмъртяване
6. Стойността на теломераза в диагностиката на тумори
7. Методи за лечение на рак чрез въздействие върху теломерите и теломераза
8. Теломеризация на клетките – не води до злокачествена трансформация
9. Клетъчна адхезия - последствия от нарушаване на адхезивните взаимодействия
10. Актинови микрофиламенти – структура, функции

Микрофиламенти(тънки филаменти) - компонент на цитоскелета на еукариотните клетки. Те са по-тънки от микротубулите и са структурно тънки протеинови нишкиоколо 6 nm в диаметър.

Техният основен протеин е актин. Миозинът може да се намери и в клетките. В сноп актинът и миозинът осигуряват движение, въпреки че в клетката един актин може да направи това (например в микровили).

Всеки микрофиламент се състои от две усукани вериги, всяка от които се състои от актинови молекули и други протеини в по-малки количества.

В някои клетки микрофиламентите образуват снопове под цитоплазмената мембрана, разделят подвижните и неподвижните части на цитоплазмата и участват в ендо- и екзоцитоза.

Също така функциите са да осигурят движението на цялата клетка, нейните компоненти и т.н.

Междинни нишки(не се срещат във всички еукариотни клетки, не се срещат в редица групи животни и всички растения) се различават от микрофиламентите с по-голяма дебелина, която е около 10 nm.

Микрофиламенти, техният състав и функции

Те могат да се изграждат и разрушават от двата края, докато тънките нишки са полярни, сглобяването им е от "плюсовия" край, а разглобяването - от "минус" (подобно на микротубулите).

Съществуват различни видове междинни нишки (различават се по протеинов състав), една от които се съдържа в клетъчното ядро.

Белтъчните нишки, които образуват междинната нишка, са антипаралелни.

Това обяснява липсата на полярност. В краищата на нишката има глобуларни протеини.

Те образуват нещо като плексус близо до ядрото и се отклоняват към периферията на клетката. Осигурете на клетката способността да издържа на механични натоварвания.

Основният протеин е актин.

актинови микрофиламенти.

микрофиламенти като цяло.

Намира се във всички еукариотни клетки.

Местоположение

Микрофиламентите образуват снопове в цитоплазмата на подвижните животински клетки и образуват кортикален слой (под плазмената мембрана).

Основният протеин е актин.

• Хетерогенен протеин
• Среща се в различни изоформи, кодирани от различни гени

Бозайниците имат 6 актина: един в скелетния мускул, един в сърдечния мускул, два вида в гладкия, два немускулни (цитоплазмени) актина = универсален компонент на всяка клетка на бозайник.

Всички изоформи са сходни по отношение на аминокиселинните последователности, само крайните участъци са вариантни (те определят скоростта на полимеризация, НЕ влияят на свиването)

Актинови свойства:

• М=42 хил.;
• в мономерна форма изглежда като глобула, съдържаща ATP молекула (G-актин);
• полимеризация на актин => тънък фибрил (F-актин, е нежна спирална лента);
• актиновите МФ са полярни по своите свойства;
• при достатъчна концентрация G-актинът започва спонтанно да се полимеризира;
• много динамични структури, които лесно се разглобяват и сглобяват.

По време на полимеризация (+) краят на микрофиламента бързо се свързва с G-актин => расте по-бързо

(-) край.

Малка концентрация на G-актин => F-актинът започва да се разглобява.

Критична концентрация на G-актин => динамично равновесие (микрофиламентът има постоянна дължина)

Мономерите с АТФ са прикрепени към нарастващия край, по време на полимеризацията настъпва хидролиза на АТФ, мономерите се свързват с АДФ.

Молекулите на актин + АТФ взаимодействат по-силно една с друга, отколкото свързаните с ADP мономери.

Стабилността на фибриларната система се поддържа:

• протеин тропомиозин (дава твърдост);
• филамин и алфа-актинин.

Микрофиламенти

Те образуват напречни скоби между f-актиновите филаменти => сложна триизмерна мрежа (придава гелообразно състояние на цитоплазмата);

• Протеини, прикрепени към краищата на фибрилите, предотвратяващи разглобяването;
• Фимбрин (свързва нишките в снопове);
• Миозинов комплекс = акто-миозинов комплекс, способен да се свива, когато АТФ се разгражда.

Функции на микрофиламентите в немускулни клетки:

Бъдете част от контрактилния апарат;